Isothermal titration calorimetric study of the association of hen egg lysozyme and the anti-lysozyme antibody HyHEL-5.
Isothermal titration calorimetric study of the association of hen egg lysozyme and the anti-lysozyme antibody HyHEL-5.
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鸡蛋溶菌酶与抗溶菌酶抗体 HyHEL-5 关联的等温滴定量热研究。
DOI：
10.1021/bi00178a015
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发表时间：
1994
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Willson,RC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hibbits,KA;Gill,DS;Willson,RC
摘要：用等温滴定量热法研究了鸡卵溶菌酶与抗体HyHEL-5结合的热力学。Sheriff等人已经确定了该配合物的结构，其分辨率为2.8 μ m。[警长，S，西尔弗顿，E. W.，Padlan，E.一、Cohen，G. H、Smith-Gill，S. J.，芬泽尔，B。C.的方法，& Davies，D. R.等人（1987）Proc. Acad. Sci. USA 84，8075-8079]，量热的缔合焓为负，并且在10-37 ℃范围内随温度线性下降（ACP=-340 ~40 cal mol™ 1 K™ 1）。熵的贡献计算使用先前确定的值的亲和力协会是负的（不利的），在这个温度范围内。该结果与形成HyHEL-5表位的HEL的异常移动的区段缔合后的移动性丧失一致。由于在此温度范围内缔合的亲合性近似恒定，因此暗示了熵-熵补偿效应。使用斯图尔特万特的方法[斯图尔特万特，J.M.等人（1977）Proc. Acad. Sci. USA 74，2236-2240]。ACP的实验值与从结合时埋藏的极性和非极性表面积估计的ACP相当接近一致。免疫球蛋白家族的蛋白质的分子识别是免疫系统的核心，并且作为治疗剂的基础（Pastan & FitzGerald，1991; Kim et al.，1993）、纯化方法（Bailón & Roy，1990）和免疫测定。免疫识别长期以来一直是分子识别和缔合研究的一个重要焦点，最近对抗体/蛋白质抗原复合物的晶体学研究已经开辟了应用分子模拟和定向诱变解决该问题的途径（Sheriff等人，1987; Padlan等人，1989; Bentley等人，1990; Bhatetal.，1990; Fischmann等人，1991; Tulip埃塔尔，1992 a，B; Chitarra等人，1993; Prasad等人，1993年）。随着结构的出现，表征分子间缔合的生物物理方法也得到了发展，特别是通过热分析直接测量热力学参数。
Revised Manuscript Received January 18, 1994® abstract: The thermodynamics of association of hen egg lysozyme andthe antibody HyHEL-5 was characterized by isothermal titration calorimetry. The structure of this complex has been determined to 2.8-Á resolution by Sheriff et al.[Sheriff, S., Silverton, E. W., Padlan, E. A., Cohen, G. H., Smith-Gill, S. J., Finzel, B. C., & Davies, D. R.(1987) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 84, 8075-8079], The calorimetric enthalpy of association is negative and declines linearly with temperature in therange 10-37 C (ACP=-340±40 cal mol™ 1 K™ 1). Entropic contributions calculated using previously determined values of the affinity of association are negative (unfavorable) in this temperature range. This result is consistent with the loss of mobility upon association of the unusually mobile segments of HEL which form the HyHEL-5 epitope. As the affinity of association is approximately constant in this temperature range, an enthalpy-entropy compensation effect is implied. The hydrophobic and vibrational contributions to AS and ACP are estimated using the method of Sturtevant [Sturtevant, J. M.(1977) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 74, 2236-2240]. The experimental value of ACP is in rather close agreement with the ACP estimated from the polar and nonpolar surface areas buried upon association.Molecular recognition by proteins of the immunoglobulin family is at the heart of the immune system, and serves as the basis of therapeutic agents (Pastan & FitzGerald, 1991; Kim et al., 1993), purification methods (Bailón & Roy, 1990), and immunoassays. Immune recognition has long been an important focus of studies of molecular recognition and asso-ciation, Recent crystallographic studies of antibody/protein antigen complexes have opened the way to the application of molecular simulation and directed mutagenesis to the problem (Sheriff et al., 1987; Padlan et al., 1989; Bentley et al., 1990; Bhatetal., 1990; Fischmann et al., 1991; Tulip etal., 1992a, b; Chitarra et al., 1993; Prasad et al., 1993). As structures have become available, biophysical methods for characterization of intermolecular associationhave also advanced, particularly direct measurement of thermodynamic parameters by calo-
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DAVIES, DR
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