Aquaporin 6 binds calmodulin in a calcium-dependent manner.
Aquaporin 6 binds calmodulin in a calcium-dependent manner.
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DOI：
10.1016/j.bbrc.2009.03.128
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发表时间：
2009-05-22
影响因子：
3.1
通讯作者：
Carbrey, Jennifer M.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rabaud, Nicole E.;Song, Linhua;Wang, Yiding;Agre, Peter;Yasui, Masato;Carbrey, Jennifer M.
水通道蛋白6(Aquaporin6，AQP6)是一种阴离子通道，主要表达于肾集合管内分泌酸性α的间质细胞。此外，AQP6阴离子通道通透性受低pH的调节。对AQP6 N末端的检查发现了一个可能的钙调蛋白结合位点。将表达AQP6的CHO-K1细胞裂解物与钙调蛋白小球混合，在有钙存在的情况下将AQP6拉低。全长小鼠AQP6的N端钙调蛋白结合位点的突变导致钙调蛋白结合活性的丧失。小鼠和人水通道蛋白6钙调素结合部位的多肽与丹磺酰-钙调素结合的解离常数约为1μM。水通道蛋白6与钙调素的结合可能是确定水通道蛋白6在肾脏中的生理作用的重要关键。
Aquaporin 6 (AQP6) is an anion channel that is expressed primarily in acid secreting α-intercalated cells of the kidney collecting duct. In addition, AQP6 anion channel permeability is gated by low pH. Inspection of the N-terminus of AQP6 revealed a putative calmodulin binding site. AQP6-expressing CHO-K1 cell lysates were mixed with calmodulin beads and AQP6 was pulled down in the presence of calcium. Mutagenesis of the N-terminal calmodulin binding site in full length mouse AQP6 resulted in a loss of calmodulin binding activity. Mouse and human AQP6 calmodulin binding site peptides bound dansyl-calmodulin with a dissociation constant of approximately 1 μM. The binding of AQP6 to calmodulin may be an important key to determining the physiological role of AQP6 in the kidney.
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通讯作者：
PERACCHIA, C
DOI：
10.1016/0006-291x(85)90959-3
发表时间：
1985-01-01
影响因子：
3.1
作者：
PERACCHIA, C;GIRSCH, SJ
通讯作者：
GIRSCH, SJ