The myosin start‐of‐power stroke state and how actin binding drives the power stroke
The myosin start‐of‐power stroke state and how actin binding drives the power stroke
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肌球蛋白动力冲程开始状态以及肌动蛋白结合如何驱动动力冲程
DOI：
10.1002/cm.21125
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发表时间：
2013
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
K. Holmes
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. Preller;K. Holmes
我们认为，在肌动蛋白与肌动蛋白结合时，肌凝蛋白桥在肌动蛋白界面处呈现出严格的结构。从预功率行程状态开始，这可以通过低50K域的小运动（16°旋转）来实现，而无需扭曲中央β -片或打开开关- 1或开关- 2。低50K畴的运动对W -螺旋产生了应变。这种张力试图扭曲β -薄片，从而驱动动力冲程。这将提供肌动蛋白结合和动力冲程执行之间的耦合。在功率行程中，β -片扭曲，使P -环远离开关- 2，打开核苷酸结合袋，将ADP从Pi中分离出来。功率冲程与恢复冲程不同，因为上下50K域在严格配置中是固定的。©2013 Wiley期刊公司
We propose that on binding to actin at the start of the power stroke the myosin cross‐bridge takes on the rigor configuration at the actin interface. Starting from the prepower stroke state, this can be achieved by a small movement (16° rotation) of the lower 50K domain without twisting the central β‐sheet or opening switch‐1 or switch‐2. The movement of the lower 50K domain puts a strain on the W‐helix. This strain tries to twist the β‐sheet, which could drive the power stroke. This would provide a coupling between actin binding and the execution of the power stroke. During the power stroke the β‐sheet twists, moving the P‐loop away from switch‐2, which opens the nucleotide binding pocket and separates ADP from Pi. The power stroke is different from the recovery stroke because the upper and lower 50K domains are tethered in the rigor configuration. © 2013 Wiley Periodicals, Inc.
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DOI：
10.1016/j.str.2010.01.014
发表时间：
2010-03-14
期刊：
Structure (London, England : 1993)
影响因子：
--
作者：
Cecchini M;Alexeev Y;Karplus M
通讯作者：
Karplus M
影响因子：
64.5
作者：
Behrmann E;Müller M;Penczek PA;Mannherz HG;Manstein DJ;Raunser S
通讯作者：
Raunser S
布雷他汀通过促进开关 2 关闭状态来稳定肌球蛋白丝的螺旋顺序。
影响因子：
3.4
作者：
Zhao,Fa-Qing;Padrón,Raúl;Craig,Roger
通讯作者：
Craig,Roger
影响因子：
16.8
作者：
Fedorov, Roman;Boehl, Markus;Manstein, Dietmar J.
通讯作者：
Manstein, Dietmar J.