Biophysics of α-synuclein membrane interactions.
Biophysics of α-synuclein membrane interactions.
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DOI：
10.1016/j.bbamem.2011.07.032
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发表时间：
2012-02
影响因子：
3.4
通讯作者：
Lee, Jennifer C.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Pfefferkorn, Candace M.;Jiang, Zhiping;Lee, Jennifer C.
膜蛋白参与几乎所有的细胞过程;然而，由于实验的限制，它们的表征远远落后于可溶性蛋白。外周膜蛋白是特别具有挑战性的研究，因为它们的固有倾向，采取多种和/或瞬态构象在溶液中和膜协会。本文综述了外周膜蛋白研究中的生物物理技术及其在天然未折叠蛋白和帕金森病（PD）相关蛋白α-突触核蛋白（α-syn）膜相互作用研究中的应用。我们特别关注的研究，导致目前的理解膜结合的α-syn结构和阐明的特定膜特性，影响α-syn-膜结合。最后，我们讨论了支持膜和α-syn在PD发病机制中的关键作用的生物物理学证据。
Membrane proteins participate in nearly all cellular processes; however, because of experimental limitations, their characterization lags far behind that of soluble proteins. Peripheral membrane proteins are particularly challenging to study because of their inherent propensity to adopt multiple and/or transient conformations in solution and upon membrane association. In this review, we summarize useful biophysical techniques for the study of peripheral membrane proteins and their application in the characterization of the membrane interactions of the natively unfolded and Parkinson’s disease (PD) related protein, α-synuclein (α-syn). We give particular focus to studies that have led to the current understanding of membrane-bound α-syn structure and the elucidation of specific membrane properties that affect α-syn-membrane binding. Finally, we discuss biophysical evidence supporting a key role for membranes and α-syn in PD pathogenesis.
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