Methylation-dependent acyl transfer between polyketide synthase and nonribosomal peptide synthetase modules in fungal natural product biosynthesis.
Methylation-dependent acyl transfer between polyketide synthase and nonribosomal peptide synthetase modules in fungal natural product biosynthesis.
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DOI：
10.1021/ol503179v
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发表时间：
2014-12-19
期刊：
影响因子：
5.2
通讯作者：
Tang, Yi
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zou, Yi;Xu, Wei;Tsunernatsu, Yuta;Tang, Mancheng;Watanabe, Kenji;Tang, Yi
对纯化和解剖的真菌聚酮化合物合酶和非核糖体肽合成酶（PKS-NRPS）杂合酶的生化研究表明，聚酮化合物合成过程中的一个α-甲基化步骤是PKS和NRPS模块之间链转移的先决条件和关键检查点。在不存在由此产生的 γ-甲基特征的情况下，完成的聚酮化合物中间体作为 α-吡喃酮卸载，而不是被 NRPS 结构域氨酰化。这些示例表明，精确定时的定制域活动在迭代 PKS（和 NRPS）功能的整体编程中发挥着关键作用。
Biochemical studies of purified and dissected fungal polyketide synthase and nonribosomal peptide synthetase (PKS-NRPS) hybrid enzymes involved in biosynthesis of pseurotin and aspyridone indicate that one α-methylation step during polyketide synthesis is a prerequisite and a key checkpoint for chain transfer between PKS and NRPS modules. In the absence of the resulting γ-methyl feature, the completed polyketide intermediate is offloaded as an α-pyrone instead of being aminoacylated by the NRPS domain. These examples illustrate that precisely timed tailoring domain activities play critical roles in the overall programming of the iterative PKS (and NRPS) functions.
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