Protein unfolding accounts for the unusual mechanical behavior of fibrin networks.
Protein unfolding accounts for the unusual mechanical behavior of fibrin networks.
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DOI：
10.1016/j.actbio.2011.02.026
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发表时间：
2011-06
影响因子：
9.7
通讯作者：
Weisel, John W.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Purohit, Prashant K.;Litvinov, Rustem I.;Brown, Andre E. X.;Discher, Dennis E.;Weisel, John W.
我们描述了各向同性纤维蛋白网络的力学行为在宏观尺度上的纤维蛋白分子的纳米级力响应，它的基本积木。我们发现，纤维蛋白网络的显着的可扩展性和可压缩性有其起源在纤维蛋白分子的展开。采用双态模型描述了单纤维素纤维的力-拉伸行为，其中纤维在折叠阶段具有线性力-拉伸关系，而在展开阶段表现为蠕虫状链。通过八链模型将纳米尺度的力-拉伸响应与宏观尺度的应力-拉伸响应联系起来。该模型能够捕捉纤维蛋白网络在单轴张力下的宏观响应，并且考虑到分子的复杂性，该模型显得非常简单。我们使用八链模型来解释为什么纤维蛋白网络具有负的压缩性和泊松比大于一，由于纤维蛋白分子的展开。
We describe the mechanical behavior of isotropic fibrin networks at the macroscopic scale in terms of the nanoscale force response of fibrin molecules that are its basic building blocks. We show that the remarkable extensibility and compressibility of fibrin networks have their origins in the unfolding of fibrin molecules. The force-stretch behavior of a single fibrin fiber is described using a two-state model in which the fiber has a linear force-stretch relation in the folded phase and behaves like a worm-like-chain in the unfolded phase. The nanoscale force-stretch response is connected to the macro-scale stress-stretch response by means of the eight-chain model. This model is able to capture the macroscopic response of a fibrin network in uniaxial tension and appears remarkably simple given the molecular complexity. We use the eight-chain model to explain why fibrin networks have negative compressibility and Poisson’s ratio greater than one due to unfolding of fibrin molecules.
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DOI：
10.1115/1.2345442
发表时间：
2006-10-01
影响因子：
1.2
作者：
Qi, H. Jerry;Ortiz, Christine;Boyce, Mary C.
通讯作者：
Boyce, Mary C.
影响因子：
56.9
作者：
LAKES, R
通讯作者：
LAKES, R
影响因子：
3.4
作者：
Hudson, Nathan E.;Houser, John R.;Falvo, Michael R.
通讯作者：
Falvo, Michael R.
影响因子：
3.2
作者：
PUCHTLER, H;SWEAT, F;LEVINE, M
通讯作者：
LEVINE, M
影响因子：
9.7
作者：
Su, Tianxiang;Purohit, Prashant K.
通讯作者：
Purohit, Prashant K.