Structural insights into Paf1 complex assembly and histone binding.
Structural insights into Paf1 complex assembly and histone binding.
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Paf1 复合物组装和组蛋白结合的结构见解
DOI：
10.1093/nar/gkt819
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发表时间：
2013-12
影响因子：
14.9
通讯作者：
Long J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chu X;Qin X;Xu H;Li L;Wang Z;Li F;Xie X;Zhou H;Shen Y;Long J
高度保守的Paf 1复合物（PAF 1C）在RNA聚合酶II转录延伸和组蛋白修饰的调节中起着关键作用。它还涉及其他不同的细胞活动，包括转录后事件，胚胎发育和细胞存活以及胚胎干细胞身份的维持。在这里，我们报告的结构的人Paf 1/Leo 1的PAF 1C内的亚复合物。整体结构表明，Paf 1和Leo 1亚基通过反平行β折叠相互作用形成紧密相关的异源二聚体。详细的生物化学实验表明，Leo 1通过Paf 1与PAF 1C结合，Ctr 9亚基是组装PAF 1C的关键支架蛋白。此外，我们表明，Paf 1/Leo 1异二聚体是必要的，其结合组蛋白H3，组蛋白八聚体，和核小体在体外。我们的研究结果揭示了PAF 1C组装过程和底物识别过程中的各种PAF 1C协调组蛋白修饰。
The highly conserved Paf1 complex (PAF1C) plays critical roles in RNA polymerase II transcription elongation and in the regulation of histone modifications. It has also been implicated in other diverse cellular activities, including posttranscriptional events, embryonic development and cell survival and maintenance of embryonic stem cell identity. Here, we report the structure of the human Paf1/Leo1 subcomplex within PAF1C. The overall structure reveals that the Paf1 and Leo1 subunits form a tightly associated heterodimer through antiparallel beta-sheet interactions. Detailed biochemical experiments indicate that Leo1 binds to PAF1C through Paf1 and that the Ctr9 subunit is the key scaffold protein in assembling PAF1C. Furthermore, we show that the Paf1/Leo1 heterodimer is necessary for its binding to histone H3, the histone octamer, and nucleosome in vitro. Our results shed light on the PAF1C assembly process and substrate recognition during various PAF1C-coordinated histone modifications.
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影响因子：
50.3
作者：
Muntean AG;Tan J;Sitwala K;Huang Y;Bronstein J;Connelly JA;Basrur V;Elenitoba-Johnson KS;Hess JL
通讯作者：
Hess JL
影响因子：
64.5
作者：
Kim J;Guermah M;Roeder RG
通讯作者：
Roeder RG
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
16
作者：
Pokholok, DK;Hannett, NM;Young, RA
通讯作者：
Young, RA
影响因子：
16
作者：
Penheiter, KL;Washburn, TM;Jaehning, JA
通讯作者：
Jaehning, JA