Crystal structure of a PCP/Sfp complex reveals the structural basis for carrier protein posttranslational modification.
Crystal structure of a PCP/Sfp complex reveals the structural basis for carrier protein posttranslational modification.
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PCP/Sfp复合物的晶体结构揭示了载体蛋白翻译后修饰的结构基础
DOI：
10.1016/j.chembiol.2014.02.014
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发表时间：
2014
影响因子：
--
通讯作者：
Dötsch
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rahighi;Kirchner;Henrich;Köpke;Güntert;Marahiel;Dötsch
磷酸蜂氨酸转移酶是存在于所有生命形式中的一类酶。从结构的角度来看，它们被细分为三组，从第二组转移酶是最广泛的。它们是参与多种代谢途径的载体蛋白翻译后修饰所必需的。在辅酶a和镁存在的情况下，我们测定了从bacillusin复合体与底物载体蛋白合成的II族磷酸蚁氨酸转移酶Sfp的晶体结构，并观察到两个蛋白-蛋白相互作用位点。突变分析表明，只有载体蛋白的第二螺旋和Sfp的c端结构域之间的疏水接触是它们产生相互作用的必要条件。与人类蛋白质复合体类似结构的比较表明，这种相互作用模式在生命的所有领域都是高度保守的。
Phosphopantetheine transferases represent a class of enzymes found throughout all forms of life. From a structural point of view, they are subdivided into three groups, with transferases from group II being the most widespread. They are required for the posttranslational modification of carrier proteins involved in diverse metabolic pathways. We determined the crystal structure of the group II phosphopantetheine transferase Sfp fromBacillusin complex with a substrate carrier protein in the presence of coenzyme A and magnesium, and observed two protein-protein interaction sites. Mutational analysis showed that only the hydrophobic contacts between the carrier protein's second helix and the C-terminal domain of Sfp are essential for their productive interaction. Comparison with a similar structure of a complex of human proteins suggests that the mode of interaction is highly conserved in all domains of life.
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影响因子：
11.9
作者：
Beld J;Sonnenschein EC;Vickery CR;Noel JP;Burkart MD
通讯作者：
Burkart MD
影响因子：
11.9
作者：
Hur GH;Vickery CR;Burkart MD
通讯作者：
Burkart MD
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11.4
作者：
Reuter, K;Mofid, MR;Ficner, R
通讯作者：
Ficner, R
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56.9
作者：
Belshaw, PJ;Walsh, CT;Stachelhaus, T
通讯作者：
Stachelhaus, T
Sfp 的结晶和初步晶体学研究：模块化肽合成酶的磷酸泛酰基转移酶。
DOI：
10.1107/s0907444999003674
发表时间：
1999
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
M. Mofid;M. Marahiel;R. Ficner;K. Reuter
通讯作者：
K. Reuter