A thermostable d-polymerase for mirror-image PCR.
A thermostable d-polymerase for mirror-image PCR.
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DOI：
10.1093/nar/gkx079
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发表时间：
2017-04-20
影响因子：
14.9
通讯作者：
Klussmann S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Pech A;Achenbach J;Jahnz M;Schülzchen S;Jarosch F;Bordusa F;Klussmann S
生物进化导致了一个纯手性世界，其中核酸仅由d-核苷酸和由l-氨基酸的核糖体翻译产生的蛋白质组成。然而，从合成生物学的角度来看，特别是缺乏能够构建生物大分子（如l-DNA或l-RNA）镜像对应物的合成代谢酶。基于会聚合成策略，我们已经化学地产生并表征了热稳定的镜像聚合酶，其有效地复制和扩增镜像（I）-DNA。这种人工酶被称为d-Dpo 4 -3C，是硫磺硫化叶菌DNA聚合酶IV的突变体，由352个D-氨基酸组成。d-Dpo 4 -3C在经典的聚合酶链反应（PCR）中被可靠地部署，并且它被用于组装编码蛋白Sso 7 d的第一镜像基因。我们相信，这种d-聚合酶提供了一个有价值的工具，以进一步研究生物（homo）手性的奥秘，并为在镜像基因组上运行的潜在新生命形式铺平道路。
Biological evolution resulted in a homochiral world in which nucleic acids consist exclusively of d-nucleotides and proteins made by ribosomal translation of l-amino acids. From the perspective of synthetic biology, however, particularly anabolic enzymes that could build the mirror-image counterparts of biological macromolecules such as l-DNA or l-RNA are lacking. Based on a convergent synthesis strategy, we have chemically produced and characterized a thermostable mirror-image polymerase that efficiently replicates and amplifies mirror-image (l)-DNA. This artificial enzyme, dubbed d-Dpo4-3C, is a mutant of Sulfolobus solfataricus DNA polymerase IV consisting of 352 d-amino acids. d-Dpo4-3C was reliably deployed in classical polymerase chain reactions (PCR) and it was used to assemble a first mirror-image gene coding for the protein Sso7d. We believe that this d-polymerase provides a valuable tool to further investigate the mysteries of biological (homo)chirality and to pave the way for potential novel life forms running on a mirror-image genome.
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