Isolation and characterization of a salt-tolerant γ-glutamyl transpeptidase from xerophilic Aspergillus sydowii
Isolation and characterization of a salt-tolerant γ-glutamyl transpeptidase from xerophilic Aspergillus sydowii
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耐旱的 sydowii 曲霉中耐盐 γ-谷氨酰转肽酶的分离和表征
DOI：
10.1007/s13205-022-03259-3
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发表时间：
2022
期刊：
影响因子：
2.8
通讯作者：
Takenaka Shinji
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nishikawa Arisa;Senba Hironori;Kimura Yukihiro;Yokota Satoko;Doi Mikiharu;Takenaka Shinji
从嗜盐和干燥环境中分离到的干曲霉菌是获得盐和渗透压适应性酶的诱人遗传资源。A.sydowiiMA0196在低初始水活度(Aw=γ= 0.85)的固态发酵中分泌最多的GGT。凝胶过滤分析表明，纯化的天然酶(MA0196 GGT)的相对分子质量为120 kDa。SDS-PAGE分析表明，MA0196 GGT由两个亚基组成，分子量分别为56.4和33 kDa，表明MA0196 GGT是通过自身蛋白水解酶产生的。Byn-糖苷酶F亚基的脱糖作用产生了40.9和19.6 kDa的物种。MA0196 GGT在高盐低水条件下仍能保持转肽酶和水解酶的活性及其催化效率(kcat/kM)。该酶对γ-谷氨酰受体如氨基酸、咪唑二肽、肌肽和安丝氨酸具有广泛的底物专一性。在2%(v/v)二甲基亚砜存在下，用MA0196GGT催化肌肽和L-谷氨酰胺转化为γ-谷氨酰-β-丙氨酰-L-组氨酸，产率32.9%。系统发育分析表明，MA0196与GGT形成了一个不同的谱系。大米和A。就是这么回事。这些优良的性质表明，MA0196 GGT可以用于盐渍发酵和生产生物活性多肽。
XerophilicAspergillusmolds isolated from halo-alkaliphilic and dry environments are attractive genetic resources for obtaining salt- and osmo-adaptive enzymes.A. sydowiiMA0196 secreted the largest amount of γ-glutamyl transpeptidase (GGT) during solid-state fermentation at a low initial water activity (aw= 0.85). Gel filtration analysis revealed that the molecular mass of the purified native enzyme (MA0196 GGT) was 120 kDa. SDS-PAGE analysis showed that MA0196 GGT consists of two subunits with molecular masses of 56.4 and 33 kDa, indicating production from a proenzyme via autoproteolysis. Deglycosylation of the subunits byN-glycosidase F yielded 40.9 and 19.6 kDa species. MA0196 GGT retained transpeptidase and hydrolysis activities and their catalytic efficiency (kcat/Km) under high salt and low water activity. The enzyme displayed broad substrate specificity toward γ-glutamyl acceptors such as amino acids and the imidazole dipeptides, carnosine and anserine. Carnosine and L-glutamine were converted into γ-glutamyl-β-alanyl-L-histidine by MA0196 GGT with a 32.9% yield in the presence of 2% (v/v) dimethyl sulfoxide. Phylogenetic analysis indicated that MA0196 GGT forms a distinct lineage fromA. oryzaeandA. sojaeGGTs. These excellent properties indicate that MA0196 GGT can be used in salted fermentation and for producing bioactive peptides.
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