Single-molecule-force spectroscopy study of the mechanism of interactions between TSP-1 and CD47
Single-molecule-force spectroscopy study of the mechanism of interactions between TSP-1 and CD47
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TSP-1与CD47相互作用机制的单分子力谱研究
DOI：
10.1007/s11426-014-5232-6
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发表时间：
2014-11
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Hongda Wang
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Feng Wang;Yanhou Liu;Yong-Guang Yang;Hongda Wang
4N1K多肽来源于凝血酶敏感蛋白-1(TSP-1)的C-末端结构域，通常被用作TSP-1的功能模拟多肽。了解4N1K/CD47的相互作用力对于解释TSP-1如何影响CD47的生物学效应具有重要意义。在这里，我们使用单分子力谱(SMFS)技术在单分子水平上研究了4N1K/CD47与正常和氧化的人红细胞(HRBCs)的相互作用。4N1K与CD47在正常hRBC上无相互作用力，但在氧化性hRBC上发现4N1K与CD47结合。我们还检测了4N1K/CD47ex(人CD47的胞外区)和4N1K/氧化型CD47ex的相互作用力。在相同的负载速率下，4N1K/CD47exs与4N1K/氧化CD47exs的相互作用力基本一致。这些结果表明，CD47的构象变化是4N1K-CD47与氧化hRBC相互作用的关键。
The 4N1K peptide, which is derived from the C-terminal domain of thrombospondin-1 (TSP-1), is usually used as a functional mimic peptide for TSP-1. Knowledge about the interaction force of 4N1K/CD47 is important in explaining how TSP-1 affects the biological effect of CD47. Here we used a single-molecule force spectroscopy (SMFS) technique to explore the interaction of 4N1K/CD47 on both normal and oxidative human red blood cells (hRBCs) at single-molecule level. There was no interaction force between 4N1K and CD47 on normal hRBCs; however, we did find 4N1K-bound CD47 on oxidative hRBCs. We also detected interaction forces for 4N1K/CD47ex(extracellular domain of human CD47), and 4N1K/oxidative CD47ex. The interaction forces of 4N1K/CD47exwere almost consistent with those of 4N1K/oxidative CD47exat the same loading rate. These results suggest that the conformational change of CD47 is critical for 4N1K-CD47 interaction on oxidative hRBCs.
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