Hidden Conformational States and Strange Temperature Optima in Enzyme Catalysis.
Hidden Conformational States and Strange Temperature Optima in Enzyme Catalysis.
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DOI：
10.1021/acs.biochem.0c00705
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发表时间：
2020-10-13
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Purg M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Åqvist J;Sočan J;Purg M
在蛋白质熔化开始之前，酶催化中存在最佳温度，这可以用不同类型的动力学模型来描述。这样的最适条件导致明显弯曲的Arrhenius图，并已被观察到，例如，在几个冷适应酶从嗜冷物种。对这种行为提出的两种主要解释要么调用非活性底物结合态的构象平衡，要么假设反应物和过渡态之间的热容差异。在此，我们分析了不同类型的动力学模型在表观活化能、熵和热容方面的含义，使用冷适应α-淀粉酶的催化反应作为原型例子。我们发现，这些热力学活化参数的行为是根本不同的平衡和热容模型之间，在α-淀粉酶的情况下，计算机模拟表明，前一个模型是正确的。本文还讨论了其他几种酶催化反应。
The existence of temperature optima in enzyme catalysis that occur before protein melting sets in can be described by different types of kinetic models. Such optima cause distinctly curved Arrhenius plots and have, for example, been observed in several cold-adapted enzymes from psychrophilic species. The two main explanations proposed for this behavior either invoke conformational equilibria with inactive substrate-bound states or postulate differences in heat capacity between the reactant and transition states. Herein, we analyze the implications of the different types of kinetic models in terms of apparent activation enthalpies, entropies, and heat capacities, using the catalytic reaction of a cold-adapted α-amylase as a prototypic example. We show that the behavior of these thermodynamic activation parameters is fundamentally different between equilibrium and heat capacity models, and in the α-amylase case, computer simulations have shown the former model to be correct. A few other enzyme-catalyzed reactions are also discussed in this context.
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影响因子：
4.2
作者：
Gerday C
通讯作者：
Gerday C
DOI：
10.1073/pnas.1605237113
发表时间：
2016-07-12
影响因子：
11.1
作者：
Isaksen, Geir Villy;Aqvist, Johan;Brandsdal, Bjorn Olav
通讯作者：
Brandsdal, Bjorn Olav
影响因子：
16.6
作者：
Kazemi, Masoud;Aqvist, Johan
通讯作者：
Aqvist, Johan
DOI：
10.1073/pnas.70.2.430
发表时间：
1973-01-01
影响因子：
11.1
作者：
LOW, PS;BADA, JL;SOMERO, GN
通讯作者：
SOMERO, GN
影响因子：
5.5
作者：
Pinto, Gaspar P.;Bras, Natercia F.;Toscano, Marirosa
通讯作者：
Toscano, Marirosa