Monitoring the folding of Trp-cage peptide by two-dimensional infrared (2DIR) spectroscopy.
Monitoring the folding of Trp-cage peptide by two-dimensional infrared (2DIR) spectroscopy.
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DOI：
10.1021/jp309122b
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发表时间：
2013-04-25
影响因子：
3.3
通讯作者：
Wang, Jin
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lai, Zaizhi;Preketes, Nicholas K.;Mukamel, Shaul;Wang, Jin
蛋白质折叠是现代分子生物学中最基本的问题之一。揭示详细的折叠机制需要能够以高时间和空间分辨率监测结构的方法。二维红外（2DIR）光谱是一种以高时间分辨率研究蛋白质结构和动力学的新工具。利用原子分子动力学模拟，我们通过分析沿自由能图谱的主要路径的非手性和手性相干 2DIR 光谱来说明色氨酸笼的折叠过程。同位素标记用于揭示残留物特异性信息。我们证明，2DIR 的高分辨率结构敏感性可以区分蛋白质的整体进化，从而提供折叠过程的微观图像。
Protein folding is one of the most fundamental problems in modern molecular biology. Uncovering the detailed folding mechanism requires methods that can monitor the structures at high temporal and spatial resolution. Two-dimensional infrared (2DIR) spectroscopy is a new tool for studying protein structures and dynamics with high time resolution. Using atomistic molecular dynamics simulations, we illustrate the folding process of Trp-cage along the dominant pathway on free energy landscape by analyzing nonchiral and chiral coherent 2DIR spectra along the pathway. Isotope-labeling is used to reveal residue-specific information. We show that the high resolution structural sensitivity of 2DIR can differentiate the ensemble evolution of protein, and thus provides a microscopic picture of the folding process.
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