Detailed structural analysis of exposed domains of membrane‐bound Na+, K+‐ATPase A model of transmembrane arrangement
Detailed structural analysis of exposed domains of membrane‐bound Na+, K+‐ATPase A model of transmembrane arrangement
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膜结合 Na+、K+-ATP 酶暴露域的详细结构分析跨膜排列模型
DOI：
10.1016/0014-5793(87)80676-2
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发表时间：
1987
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
N. Modyanov
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Y. Ovchinnikov;N. M. Arzamazova;E. Arystarkhova;N. M. Gevondyan;N. A. Aldanova;N. Modyanov
膜结合的 Na+、K+-ATP 酶的 α 和 β 亚基的暴露区域依次用胰蛋白酶水解。 β-亚基对蛋白水解的抗性被证明主要是由于分子中存在二硫桥。基于对两个亚基膜外区域的详细结构分析，提出了膜中酶的空间组织模型。
Exposed regions of the alpha-and beta-subunits of membrane-bound Na+, K+-ATPase were in turn hydrolyzed with trypsin. Resistance of the beta-subunit to proteolysis was shown to be due mainly to the presence of disulfide bridge (s) in the molecule. A model for the spatial organisation of the enzyme in the membrane was proposed on the basis of detailed structural analysis of extramembrane regions of both subunits.
DOI：
10.1016/s0021-9258(17)42732-3
发表时间：
1984-08
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
R. Farley;C. M. Tran;C. Carilli;D. Hawke;J. Shively
通讯作者：
R. Farley;C. M. Tran;C. Carilli;D. Hawke;J. Shively
羔羊和大鼠肾脏 Na 和 K 依赖性 ATP 酶的异硫氰酸荧光素反应位点的氨基酸序列。
DOI：
10.1016/0006-291x(84)90605-3
发表时间：
1984
影响因子：
3.1
作者：
Kirley,TL;Wallick,ET;Lane,LK
通讯作者：
Lane,LK
影响因子：
2.9
作者：
SHULL, GE;GREEB, J;LINGREL, JB
通讯作者：
LINGREL, JB