A unique supramolecular organization of photosystem I in the moss Physcomitrella patens.
A unique supramolecular organization of photosystem I in the moss Physcomitrella patens.
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DOI：
10.1038/s41477-018-0271-1
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发表时间：
2018-11
期刊：
影响因子：
18
通讯作者：
Niyogi KK
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Iwai M;Grob P;Iavarone AT;Nogales E;Niyogi KK
叶绿体类囊体膜的光合作用机制是由多种蛋白质复合体和超复合体组成的。在这里，我们展示了一种新的超分子组织的光系统I（PSI）的苔藓立碗藓小立碗藓单粒子冷冻电子显微镜。苔藓特异性捕光复合物（LHC）蛋白Lhcb 9参与了PSI超复合物，它已被证明具有类似于绿色衣藻的分子密度。我们的研究结果表明，结构组织是出乎意料的不同-两行LHCI带存在于C。reinhardtii，但外部的向PsaK侧移动。此外，一个三聚体LHC蛋白和一个单体LHC蛋白位于PsaL/K旁边，填补了这些亚基与外部LHCI带之间的差距。我们提供的证据表明，Lhcb 9是一个关键因素，作为PSI核心和外部LHCI带之间的联系，形成独特的超分子组织的PSI超复合物在P. patens。
The photosynthesis machinery in chloroplast thylakoid membranes is comprised of multiple protein complexes and supercomplexes. Here, we show a novel supramolecular organization of photosystem I (PSI) in the moss Physcomitrella patens by single-particle cryo-electron microscopy. The moss-specific light-harvesting complex (LHC) protein Lhcb9 is involved in this PSI supercomplex, which has been shown to have a molecular density similar to that of the green alga Chlamydomonas reinhardtii. Our results show that the structural organization is unexpectedly different—two rows of the LHCI belt exist as in C. reinhardtii, but the outer one is shifted toward the PsaK side. Furthermore, one trimeric LHC protein and one monomeric LHC protein position alongside PsaL/K, filling the gap between these subunits and the outer LHCI belt. We provide evidence showing that Lhcb9 is a key factor, acting as a linkage between the PSI core and the outer LHCI belt to form the unique supramolecular organization of the PSI supercomplex in P. patens.
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