Genetically encoding thioacetyl-lysine as a non-deacetylatable analog of lysine acetylation in Escherichia coli.
Genetically encoding thioacetyl-lysine as a non-deacetylatable analog of lysine acetylation in Escherichia coli.
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DOI：
10.1002/2211-5463.12320
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发表时间：
2017-11
期刊：
影响因子：
2.6
通讯作者：
Fan C
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Venkat S;Nannapaneni DT;Gregory C;Gan Q;McIntosh M;Fan C
可逆的赖氨酸乙酰化是分布最广泛的翻译后修饰之一;它涉及各种生物过程，可以在生命的所有三个领域中找到。乙酰基转移酶和脱乙酰基酶协同工作以控制蛋白质乙酰化水平。在这项工作中，我们应用遗传密码扩展策略，将N ε-硫代乙酰基-L-赖氨酸（TAcK）作为N ε-乙酰基-L-赖氨酸（AcK）的类似物位点特异性地掺入大肠杆菌中的绿色荧光蛋白和苹果酸脱氢酶中。我们发现TAcK可以作为AcK的理想功能模拟物。它还可以抵抗细菌sirtuin型脱乙酰酶CobB。因此，将TAcK作为AcK的不可脱乙酰类似物遗传掺入蛋白质中将促进蛋白质乙酰化的体内研究。
Reversible lysine acetylation is one of the most widely distributed post‐translational modifications; it is involved in a variety of biological processes and can be found in all three domains of life. Acetyltransferases and deacetylases work coordinately to control levels of protein acetylation. In this work, we applied the genetic code expansion strategy to site‐specifically incorporate N ε‐thioacetyl‐l‐lysine (TAcK) as an analog of N ε‐acetyl‐l‐lysine (AcK) into green fluorescent protein and malate dehydrogenase in Escherichia coli. We showed that TAcK could serve as an ideal functional mimic for AcK. It could also resist the bacterial sirtuin‐type deacetylase CobB. Thus, genetic incorporation of TAcK as a non‐deacetylatable analog of AcK into proteins will facilitate in vivo studies of protein acetylation.
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影响因子：
14.9
作者：
Fan C;Xiong H;Reynolds NM;Söll D
通讯作者：
Söll D
影响因子：
64.8
作者：
Guarente, Leonard
通讯作者：
Guarente, Leonard
影响因子：
4.5
作者：
Gong F;Chiu LY;Miller KM
通讯作者：
Miller KM
影响因子：
7.3
作者：
Kiviranta, Paivi H.;Suuronen, Tiina;Jarho, Elina M.
通讯作者：
Jarho, Elina M.
DOI：
10.1073/pnas.1105028108
发表时间：
2011-05-17
影响因子：
11.1
作者：
Arbely, Eyal;Natan, Eviatar;Fersht, Alan R.
通讯作者：
Fersht, Alan R.