Local folding coupled to RNA binding in the yeast ribosomal protein L30.
Local folding coupled to RNA binding in the yeast ribosomal protein L30.
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酵母核糖体蛋白 L30 中的局部折叠与 RNA 结合相结合。
DOI：
10.1006/jmbi.1999.3044
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发表时间：
1999
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Williamson,JR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mao,H;Williamson,JR
来自酿酒酵母的核糖体蛋白L30通过结合其前mRNA和mRNA中的结构元件来自动调节其自身的合成。通过核磁共振光谱分析，解析了L30的游离（f L30）和前mRNA结合（B L30）形式的三维结构。两种蛋白质结构都含有四个交替的α-螺旋和四个β-链片段，并采用整体拓扑结构，即αβα三层三明治，代表独特的折叠。根据结构比较、化学位移扰动和分子间核Overhauser效应，确定了αβα夹心结构一端的三个环为RNA结合位点。对f L30和B L30的结构和动力学的比较表明，局部动力学可能在RNA结合中起重要作用。B L30中的第四螺旋比f L30中的长，并且通过RNA结合而稳定。在RNA结合时被掩埋的暴露的疏水表面可以提供驱动二级结构形成所需的能量，并且可以解释B L30的增加的稳定性。
The ribosomal protein L30 from yeast Saccharomyces cerevisiae auto-regulates its own synthesis by binding to a structural element in both its pre-mRNA and its mRNA. The three-dimensional structures of L30 in the free (f L30) and the pre-mRNA bound (b L30) forms have been solved by nuclear magnetic resonance spectroscopy. Both protein structures contain four alternating α-helices and four β-strands segments and adopt an overall topology that is an αβα three-layer sandwich, representing a unique fold. Three loops on one end of the αβα sandwich have been mapped as the RNA binding site on the basis of structural comparison, chemical shift perturbation and the inter-molecular nuclear Overhauser effects to the RNA. The structural and dynamic comparison of f L30 and b L30 reveals that local dynamics may play an important role in the RNA binding. The fourth helix in b L30 is longer than in f L30, and is stabilized by RNA binding. The exposed hydrophobic surface that is buried upon RNA binding may provide the energy necessary to drive secondary structure formation, and may account for the increased stability of b L30.
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