The structure of ribosomal protein S5 reveals sites of interaction with 16S rRNA
The structure of ribosomal protein S5 reveals sites of interaction with 16S rRNA
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核糖体蛋白 S5 的结构揭示了与 16S rRNA 相互作用的位点
作者：
Venki Ramakrishnan;Venki Ramakrishnan;S. White
理解核糖体将遗传密码翻译成蛋白质分子的过程最终需要高分辨率的结构信息，我们在这里报告了来自核糖体小亚基的蛋白质的第一个晶体结构。这种蛋白质S5的分子量为17，500，在所有生命形式中高度保守1 -4。该分子含有两个不同的α/β结构域，与其他几种蛋白质具有结构相似性，这些蛋白质是核糖核蛋白复合物的组分。S5突变导致几种表型，这表明S5可能在翻译保真度和易位中起作用。这些包括核糖体模糊或ram 5，链霉素依赖性逆转6和壮观霉素耐药性6。此外，已经鉴定了S5的冷敏感性、壮观霉素抗性突变体，其在起始中有缺陷7。在这里，我们表明，这些突变映射到两个不同的区域的分子，这似乎是网站的相互作用与核糖体RNA。该分子的结构/功能分析揭示了与308亚基的当前模型8，9的差异。
UNDERSTANDING the process whereby the ribosome translates the genetic code into protein molecules will ultimately require high-resolution structural information, and we report here the first crystal structure of a protein from the small ribosomal subunit. This protein, S5, has a molecular mass of 17,500 and is highly conserved in all lifeforms1–4. The molecule contains two distinct α/β domains that have structural similarities to several other proteins that are components of ribonucleoprotein complexes. Mutations in S5 result in several phenotypes which suggest that S5 may have a role in translational fidelity and translocation. These include ribosome ambiguity or ram5, reversion from streptomycin dependence6 and resistance to spectinomycin6. Also, a cold-sensitive, spectinomycin-resistant mutant of S5 has been identified which is defective in initiation7. Here we show that these mutations map to two distinct regions of the molecule which seem to be sites of interaction with ribosomal RNA. A structure/function analysis of the molecule reveals discrepancies with current models8,9 of the 308 subunit.
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