A novel response of anion transporter in equine erythrocytes to a fluorescent substrate, N-(2-aminoethyl sulfonate)-7-nitrobenz-2-oxa-3-diazole (NBD-taurine).
A novel response of anion transporter in equine erythrocytes to a fluorescent substrate, N-(2-aminoethyl sulfonate)-7-nitrobenz-2-oxa-3-diazole (NBD-taurine).
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马红细胞中阴离子转运蛋白对荧光底物 N-(2-氨基乙基磺酸)-7-硝基苯甲-2-氧杂-3-二唑 (NBD-牛磺酸) 的新反应。
DOI：
--
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发表时间：
1993
影响因子：
1.2
通讯作者：
Y. Maede
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. Inaba;I. Goto;K. Sato;Y. Maede
该报告描述了马红细胞中阴离子转运蛋白对荧光底物 N-(2-氨基乙基磺酸)-7-硝基苯甲-2-氧杂-3-二唑 (NBD-牛磺酸) 的独特反应。马红细胞显示出 NBD-牛磺酸向内和向外的通量，其速率比人类细胞中的速率慢得多。这些通量被典型的阴离子转运抑制剂 4,4'-二异硫氰芪-2,2'-二磺酸盐完全消除。此外，NBD-牛磺酸竞争性抑制马红细胞对磷酸盐的摄取，其磷酸盐抑制常数略高于磷酸盐摄取的米氏常数。这些结果表明，马红细胞中的阴离子转运蛋白（带3）结合NBD-牛磺酸，但不喜欢将其作为转运底物，这表明马和人阴离子转运蛋白在涉及阴离子转运的多肽部分上存在结构差异。
This report describes a unique response of the anion transporter in equine erythrocytes to the fluorescent substrate N-(2-aminoethyl sulfonate)-7-nitrobenz-2-oxa-3-diazole (NBD-taurine). Equine erythrocytes showed fluxes of NBD-taurine both inward and outward at rates considerably slower than those in human cells. These fluxes were completely abolished by a typical anion transport inhibitor, 4,4'-diisothiocyanostilbene-2,2'-disulfonate. Furthermore, NBD-taurine competitively inhibited the uptake of phosphate in equine red cells with an inhibition constant of phosphate that was slightly higher than the Michaelis constant of phosphate uptake. These results demonstrate that the anion transporter (band 3) in equine red cells binds NBD-taurine but does not prefer it as the substrate for transport, suggesting a structural difference between equine and human anion transporters at the polypeptide portion which is implicated in anion transport.
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DOI：
--
发表时间：
1989
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Garcia,AM;Lodish,HF
通讯作者：
Lodish,HF
DOI：
10.1073/pnas.86.23.9089
发表时间：
1989-12-01
影响因子：
11.1
作者：
LUX, SE;JOHN, KM;LODISH, HF
通讯作者：
LODISH, HF
用于连续监测细胞和囊泡运输的荧光方法。
影响因子：
--
作者：
Eidelman,O;Cabantchik,ZI
通讯作者：
Cabantchik,ZI
影响因子：
16.6
作者：
D. Jay;L. Cantley
通讯作者：
D. Jay;L. Cantley