Synthetase polyspecificity as a tool to modulate protein function.
Synthetase polyspecificity as a tool to modulate protein function.
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DOI：
10.1016/j.bmcl.2011.09.108
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发表时间：
2011-12-15
影响因子：
2.7
通讯作者：
Schultz, Peter G.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Young, Douglas D.;Jockush, Steffen;Turro, Nicholas J.;Schultz, Peter G.
关键词：
通过进化出能够选择性识别目标氨基酸并使其氨酰化的氨酰 - tRNA合成酶，使得在细菌中将非天然氨基酸（UAA）定点整合到蛋白质中成为可能。最近我们发现，一些先前进化出的氨酰 - tRNA合成酶（aaRS）表现出一定程度的多特异性，能够识别多种非天然氨基酸。在此我们报道了一种进化用于编码含香豆素氨基酸的氨酰 - tRNA合成酶的多特异性。然后利用这种多特异性将几种非天然氨基酸引入绿色荧光蛋白（GFP）的荧光团中，改变了其光物理性质。
The site-specific incorporation of unnatural amino acids (UAAs) into proteins in bacteria is made possible by the evolution of aminoacyl-tRNA synthetases that selectively recognize and aminoacylate the amino acid of interest. Recently we have discovered that some of the previously evolved aaRSs display a degree of polyspecificity and are capable of recognizing multiple UAAs. Herein we report the polyspecificity of an aaRS evolved to encode a comarin containing amino acid. This polyspecificity was then exploited to introduce several UAAs into the fluorophore of GFP, altering its photophysical properties.
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