Amelogenin supramolecular assembly in nanospheres defined by a complex helix-coil-PPII helix 3D-structure.
Amelogenin supramolecular assembly in nanospheres defined by a complex helix-coil-PPII helix 3D-structure.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0024952
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发表时间：
2011
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Diekwisch TG
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhang X;Ramirez BE;Liao X;Diekwisch TG
牙釉质是人体中最硬的材料，是在主要由釉原蛋白组成的自组装基质中形成的。在这里，我们已经确定了完整的小鼠釉原蛋白的结构在生理条件下，并定义了各个域之间的相互作用。核磁共振波谱显示了4个主要的釉原蛋白结构基序，包括一个N-末端组装的4个α-螺旋片段（S9-V19，T21-P33，Y39-W 45，V53-Q56），被两个310螺旋中断的伸长的无规卷曲区域在一个实施方案中，PPII-螺旋区包括一个延伸的富含脯氨酸的PPII-螺旋区（P118-L165）和一个带电荷的亲水性C-末端（L165-D180）。HSQC实验证明了单个釉原蛋白分子的末端结构域之间的同侧相互作用，即N-末端与相应的N-末端的相互作用和C-末端与相应的C-末端的相互作用，而中央无规卷曲结构域不参与相互作用。我们的全长釉原蛋白中央结构域区域的HSQC光谱与单体Amel-M片段的光谱完全重叠，表明中央釉原蛋白卷曲区域不参与组装，即使在组装的纳米球中。这一发现得到了分析超离心实验的证实。我们的结论是，在类似于发育中的釉质蛋白基质中发现的条件下，釉原蛋白分子形成复杂的三维结构，具有N-末端α-螺旋样片段和C-末端PPII-螺旋，其通过分子N-末端的同侧相互作用自组装。
Tooth enamel, the hardest material in the human body, is formed within a self-assembled matrix consisting mostly of amelogenin proteins. Here we have determined the complete mouse amelogenin structure under physiological conditions and defined interactions between individual domains. NMR spectroscopy revealed four major amelogenin structural motifs, including an N-terminal assembly of four α-helical segments (S9-V19, T21-P33, Y39-W45, V53-Q56), an elongated random coil region interrupted by two 310 helices (∼P60-Q117), an extended proline-rich PPII-helical region (P118-L165), and a charged hydrophilic C-terminus (L165-D180). HSQC experiments demonstrated ipsilateral interactions between terminal domains of individual amelogenin molecules, i.e. N-terminal interactions with corresponding N-termini and C-terminal interactions with corresponding C-termini, while the central random coil domain did not engage in interactions. Our HSQC spectra of the full-length amelogenin central domain region completely overlapped with spectra of the monomeric Amel-M fragment, suggesting that the central amelogenin coil region did not involve in assembly, even in assembled nanospheres. This finding was confirmed by analytical ultracentrifugation experiments. We conclude that under conditions resembling those found in the developing enamel protein matrix, amelogenin molecules form complex 3D-structures with N-terminal α-helix-like segments and C-terminal PPII-helices, which self-assemble through ipsilateral interactions at the N-terminus of the molecule.
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