A novel reaction of peroxiredoxin 4 towards substrates in oxidative protein folding.
A novel reaction of peroxiredoxin 4 towards substrates in oxidative protein folding.
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过氧化还原蛋白 4 在氧化蛋白折叠中对底物的新反应
DOI：
10.1371/journal.pone.0105529
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发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Wang CC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhu L;Yang K;Wang X;Wang X;Wang CC
Peroxiredoxin 4（Prx4）是唯一定位于内质网的过氧化物酶。它的功能不仅是消除过氧化物，而且还通过氧化蛋白质二硫键异构酶（PDI）促进氧化蛋白质折叠。在Prx4介导的氧化蛋白质折叠中，我们发现了一种新的反应，即Prx4的次磺酸形式可以直接与折叠底物中的硫醇反应，导致非天然二硫键交联和聚集。我们还发现，PDI可以通过发挥其还原酶和伴侣活性来抑制该反应。这一发现揭示了Prx4介导的氧化蛋白质折叠中的非途径反应和PDI的质量控制作用。
Peroxiredoxin 4 (Prx4) is the only endoplasmic reticulum localized peroxiredoxin. It functions not only to eliminate peroxide but also to promote oxidative protein folding via oxidizing protein disulfide isomerase (PDI). In Prx4-mediated oxidative protein folding we discovered a new reaction that the sulfenic acid form of Prx4 can directly react with thiols in folding substrates, resulting in non-native disulfide cross-linking and aggregation. We also found that PDI can inhibit this reaction by exerting its reductase and chaperone activities. This discovery discloses an off-pathway reaction in the Prx4-mediated oxidative protein folding and the quality control role of PDI.
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DOI：
10.1111/j.1742-4658.2009.06985.x
发表时间：
2009-05
期刊：
The FEBS journal
影响因子：
--
作者：
Hall A;Karplus PA;Poole LB
通讯作者：
Poole LB
影响因子：
11.4
作者：
Tavender, Timothy J.;Springate, Jennifer J.;Bulleid, Neil J.
通讯作者：
Bulleid, Neil J.
影响因子：
16
作者：
Zito E;Melo EP;Yang Y;Wahlander Å;Neubert TA;Ron D
通讯作者：
Ron D
谷胱甘肽过氧化物酶 7 利用 Ero1 α 产生的过氧化氢促进氧化蛋白质折叠
影响因子：
6.6
作者：
Wang, Lei;Zhang, Lihui;Wang, Chih-chen
通讯作者：
Wang, Chih-chen
影响因子：
11.4
作者：
Yao, Y;Zhou, YC;Wang, CC
通讯作者：
Wang, CC