Crystal structure and biochemical characterization of O-acetylhomoserine acetyltransferase from Mycobacterium smegmatis ATCC 19420.
Crystal structure and biochemical characterization of O-acetylhomoserine acetyltransferase from Mycobacterium smegmatis ATCC 19420.
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耻垢分枝杆菌 ATCC 19420 的 O-乙酰高丝氨酸乙酰转移酶的晶体结构和生化特征。
DOI：
10.1016/j.bbrc.2019.07.117
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发表时间：
2019
影响因子：
3.1
通讯作者：
Kyung
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hye;Jiyeon Hong;Kyung
耻垢分枝杆菌与结核分枝杆菌在遗传上的相似性使其成为研究结核分枝杆菌生理和致病机制的良好模型.由于甲硫氨酸生物合成仅存在于微生物中，因此参与甲硫氨酸生物合成的酶可能是新型抗生素的潜在靶标。来自耻垢分枝杆菌的高丝氨酸O-乙酰转移酶（MsHAT）催化乙酰基从乙酰辅酶A转移到高丝氨酸。为了探讨MsHAT的分子机制，我们测定了MsHAT的脱辅基形式和与CoA或高丝氨酸的复合物的晶体结构，并揭示了MsHAT的底物结合模式。MsHAT与其他HAT的结构比较表明，α5至α6区域的构象可能影响二聚体的形状。此外，活性位点入口显示开放或闭合构象，并可能决定HAT的底物结合亲和力。
Mycobacterium smegmatisis a good model for studying the physiology and pathogenesis ofMycobacterium tuberculosisdue to its genetic similarity. As methionine biosynthesis exists only in microorganisms, the enzymes involved in methionine biosynthesis can be a potential target for novel antibiotics. Homoserine O-acetyltransferase fromM. smegmatis(MsHAT) catalyzes the transfer of acetyl-group from acetyl-CoA to homoserine. To investigate the molecular mechanism ofMsHAT, we determined its crystal structure in apo-form and in complex with either CoA or homoserine and revealed the substrate binding mode ofMsHAT. A structural comparison ofMsHAT with other HATs suggests that the conformation of the α5 to α6 region might influence the shape of the dimer. In addition, the active site entrance shows an open or closed conformation and might determine the substrate binding affinity of HATs.
影响因子：
6.7
作者：
Schoenfelder SM;Marincola G;Geiger T;Goerke C;Wolz C;Ziebuhr W
通讯作者：
Ziebuhr W
影响因子：
5.4
作者：
Shiloh, Michael U.;Champion, Patricia A. DiGiuseppe
通讯作者：
Champion, Patricia A. DiGiuseppe
影响因子：
2.9
作者：
Born, TL;Franklin, M;Blanchard, JS
通讯作者：
Blanchard, JS