Structure of the operator-binding domain of bacteriophage lambda repressor: implications for DNA recognition and gene regulation.
Structure of the operator-binding domain of bacteriophage lambda repressor: implications for DNA recognition and gene regulation.
复制标题
噬菌体 lambda 阻遏物操纵子结合域的结构：对 DNA 识别和基因调控的影响。
DOI：
10.1101/sqb.1983.047.01.051
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发表时间：
1983
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Pabo,CO
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lewis,M;Jeffrey,A;Wang,J;Ladner,R;Ptashne,M;Pabo,CO
为了了解DNA序列特异性识别的结构基础和基因调控的分子基础，我们对噬菌体k的阻遏物进行了晶体学研究。阻遏物与噬菌体DNA中的两个操作区域（OL和OR）结合，从而阻止其他噬菌体基因的转录，同时刺激其自身基因的转录（最近的综述，见Ptashne et al. 1980; Johnson et al. 1981）。阻遏物二聚体与每个操作区域（OL和OR）内的三个位点结合。每个结合位点包含17bp，并且每个位点的序列具有近似的双重旋转对称性。阻遏物（单体mw= 26,228）有两个结构域，这些结构域可以通过用木瓜蛋白酶切割阻遏物而分离（Pabo et al. 1979）。木瓜蛋白酶裂解产生一个含有抑制蛋白残基1-92的氨基末端片段。该片段特异性地结合到h操作符位点，并与完整的阻遏子进行相同的操作符接触（Sauer et al. 1979）。与完整的阻遏物一样，该片段能够介导转录的正调控和负调控。羧基末端结构域允许阻遏物形成稳定的二聚体。由于每个二聚体有两个操作符结合位点，抑制二聚体与操作符的结合比分离的氨基末端片段更紧密。
To understand the structural basis for sequence-specific recognition of DNA and the molecular basis of gene regulation, we have undertaken a crystallographic study of the repressor from bacteriophage k. The)~ repressor binds to two operator regions (OL and OR) in the bacteriophage DNA, thereby preventing transcription of other bacteriophage genes while stimulating transcription of its own gene (for recent review, see Ptashne et al. 1980; Johnson et al. 1981). Repressor dimers bind to three sites within each of the operator regions (OL and OR). Each binding site contains 17 bp, and the sequence of each site has an approximate twofold rotational symmetry.The)~ repressor (monomer mw= 26,228) has two domains, and these domains may be separated by cleaving the repressor with papain (Pabo et al. 1979). Papain cleavage generates an aminoterminal fragment that contains residues 1-92 of the repressor. This fragment binds specifically to the h operator site and makes the same operator contacts that the intact repressor makes (Sauer et al. 1979). Like the intact repressor, this fragment is able to mediate both positive and negative control of transcription. The carboxyterminal domain allows repressor to form stable dimers. Since each dimer has two operator-binding sites, repressor dimers bind to the operator more tightly than do the isolated aminoterminal fragments.
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