An orthogonal single-molecule experiment reveals multiple-attempt dynamics of type IA topoisomerases.
An orthogonal single-molecule experiment reveals multiple-attempt dynamics of type IA topoisomerases.
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DOI：
10.1038/nsmb.3401
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发表时间：
2017-05
影响因子：
16.8
通讯作者：
Mondragón A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gunn KH;Marko JF;Mondragón A
拓扑异构酶是参与维持细胞 DNA 拓扑状态的酶。尽管进行了许多结构、生物物理和生化研究，但它们的动态特性仍然知之甚少。最近的单分子实验表明，IA 型拓扑异构酶机制的一个重要特征是松弛事件之间存在暂停。然而，这些实验无法确定蛋白质在暂停期间是否保持与 DNA 结合，也无法确定蛋白质中的结构域运动与 DNA 中的拓扑变化之间的关系。通过结合两种正交单分子技术，我们观察到拓扑异构酶IA不断改变构象并试图修改DNA的拓扑结构，但只成功了一小部分尝试。因此，其机制可以描述为一系列 DNA 链通过尝试，最终导致成功的松弛事件。
Topoisomerases are enzymes involved in maintaining the topological state of cellular DNA. Despite many structural, biophysical, and biochemical studies, their dynamic characteristics remain poorly understood. Recent single molecule experiments revealed that an important feature of the type IA topoisomerase mechanism is the presence of pauses between relaxation events. However, these experiments cannot determine whether the protein remains DNA bound during the pauses or the relationship between domain movements in the protein and topological changes in the DNA. By combining two orthogonal single molecule techniques, we observed that topoisomerase IA is constantly changing conformation and attempting to modify the topology of DNA, but only succeeds in a fraction of the attempts. Thus, its mechanism can be described as a series of DNA strand passage attempts that culminate in a successful relaxation event.
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影响因子：
14.9
作者：
Sissi C;Palumbo M
通讯作者：
Palumbo M
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作者：
Changela, Anita;DiGate, Russell J.;Mondragon, Alfonso
通讯作者：
Mondragon, Alfonso
影响因子：
5.6
作者：
Basul, Aakash;Parentez, Angelica C.;Bryant, Zev
通讯作者：
Bryant, Zev
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4.8
作者：
Perry, K;Mondragón, A
通讯作者：
Mondragón, A
DOI：
10.1073/pnas.132378799
发表时间：
2002-09-17
影响因子：
11.1
作者：
Dekker, NH;Rybenkov, VV;Croquette, V
通讯作者：
Croquette, V