The immunoglobulin-like domains 1 and 2 of the protein tyrosine phosphatase LAR adopt an unusual horseshoe-like conformation.
The immunoglobulin-like domains 1 and 2 of the protein tyrosine phosphatase LAR adopt an unusual horseshoe-like conformation.
复制标题
蛋白酪氨酸磷酸酶 LAR 的免疫球蛋白样结构域 1 和 2 采用不寻常的马蹄形构象。
DOI：
10.1016/j.jmb.2011.03.013
复制
发表时间：
2011-05-13
影响因子：
5.6
通讯作者：
Bouyain S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Biersmith BH;Hammel M;Geisbrecht ER;Bouyain S
神经发生依赖于细胞表面和细胞外基质中大分子之间精确调控的相互作用。特别是，蛋白聚糖和IIa型受体蛋白酪氨酸磷酸酶亚组成员之间的相互作用是关键发育过程的基础，如神经肌肉接头处突触的形成和轴突向其适当靶点的迁移。我们在这里报告了果蝇IIa型受体Dlar及其小鼠同源物LAR的第一和第二免疫球蛋白样结构域的晶体结构。这两个结构域采用了一种不寻常的反平行排列，这种排列以前在免疫球蛋白样结构域的串联重复序列中没有观察到，并且推测在所有IIa型受体蛋白酪氨酸磷酸酶中是保守的。
Neurogenesis depends on exquisitely regulated interactions between macromolecules on the cell surface and in the extracellular matrix. In particular, interactions between proteoglycans and members of the type IIa subgroup of receptor protein tyrosine phosphatases underlie critical developmental processes such as the formation of synapses at the neuromuscular junction and the migration of axons to their appropriate targets. We report here the crystal structures of the first and second immunoglobulin-like domains of the Drosophila type IIa receptor Dlar and its mouse homologue LAR. These two domains adopt an unusual antiparallel arrangement that has not been previously observed in tandem repeats of immunoglobulin-like domains and that is presumably conserved in all type IIa receptor protein tyrosine phosphatases.
登录
查看更多内容
DOI：
10.1074/jbc.m800688200
发表时间：
2008-06-06
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Fukuhara N;Howitt JA;Hussain SA;Hohenester E
通讯作者：
Hohenester E
影响因子：
56.9
作者：
Chang, C;Yu, TW;Tessier-Lavigne, M
通讯作者：
Tessier-Lavigne, M
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
64.8
作者：
Fan, QR;Mosyak, L;Wiley, DC
通讯作者：
Wiley, DC
影响因子：
2.7
作者：
Kolkman, MJM;Streijger, F;Van der Zee, CEEM
通讯作者：
Van der Zee, CEEM