Calponin inhibits actin-activated MgATPase of myosin subfragment 1 (S1) without displacing S1 from its binding site on actin.
Calponin inhibits actin-activated MgATPase of myosin subfragment 1 (S1) without displacing S1 from its binding site on actin.
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Calponin 抑制肌动蛋白亚片段 1 (S1) 的肌动蛋白激活的 MgATP 酶，但不会将 S1 从其在肌动蛋白上的结合位点取代。
DOI：
--
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发表时间：
1997
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
R. Da̧browska
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
J. Kolakowski;A. Karkucińska;R. Da̧browska
钙调蛋白是一种平滑肌细丝蛋白，参与收缩的调节。它与肌动蛋白的结合是抑制肌动蛋白激活的肌球蛋白MgATPase的先决条件。研究这种抑制的分子机制，发现在ADP或ATP存在下用钙调蛋白滴定肌动蛋白-肌球蛋白亚片段1不会从肌动蛋白中置换弱或强结合的肌球蛋白亚片段1（S1）。然而，ADP能够从肌动蛋白-钙调蛋白的饱和（等摩尔）复合物中释放约三分之二的钙调蛋白。剩余的钙调蛋白足以几乎完全抑制acto-S1 MgATPase活性。肌动蛋白丝被钙调蛋白的结合以较高的钙调蛋白/肌动蛋白比率（高于1：3）发生，因此，不负责ATP酶的抑制。S1、ADP抑制成束。这些结果表明，肌动蛋白上存在两个钙调蛋白结合位点;一个，对S1不敏感，负责抑制ATP酶，另一个，钙调蛋白很容易被S1取代。
Calponin is a smooth-muscle thin-filament protein implicated in the regulation of contraction. Its binding to actin is a prerequisite for inhibition of actin-activated myosin MgATPase. Investigating the molecular mechanism of this inhibition, it was found that titration of acto-myosin subfragment 1 with calponin in the presence of either ADP or ATP does not displace weakly or strongly bound myosin subfragment 1 (S1) from actin. S1.ADP, however, is able to release about two-thirds of the calponin from saturated (equimolar) complexes of actin-calponin. The remaining calponin is sufficient for almost full inhibition of acto-S1 MgATPase activity. Bunding of actin filaments by calponin takes place at a higher ratio calponin/actin (above 1:3) and, therefore, is not responsible for inhibition of the ATPase. Bundle formation is inhibited by S1.ADP. These results suggest the existence of two calponin-binding sites on actin; one, that is insensitive to S1, which is responsible for inhibition of the ATPase, the other, from which calponin is readily displaced by S1.
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MORGAN, KG