Actin binding domain of Rng2 sparsely bound on F-actin strongly inhibits actin movement on myosin II
Actin binding domain of Rng2 sparsely bound on F-actin strongly inhibits actin movement on myosin II
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Rng2 的肌动蛋白结合域稀疏地结合在 F-肌动蛋白上，强烈抑制肌球蛋白 II 上的肌动蛋白运动
DOI：
10.1101/2020.04.14.041046
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发表时间：
2022
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Uyeda Taro Q.P.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hayakawa Yuuki;Takaine Masak;Ngo Kien Xuan;Imai Taiga;Yamada Masafumi D.;Behjat Arash Badami;Umeda Kenichi;Hirose Keiko;Yurtsever Ayhan;Kodera Noriyuki;Tokuraku Kiyotaka;Numata Osamu;Fukuma Takeshi;Ando Toshio;Nakano Kentaro;Uyeda Taro Q.P.
我们报告了一个案例，在这个案例中，肌动蛋白结合蛋白的亚化学计量结合具有深刻的结构和功能后果，提供了对肌动蛋白调节的基本属性的洞察。RNG2是一种存在于裂殖酵母收缩环中的IQGAP。在这里，我们使用高速原子力显微镜和电子显微镜发现，RNG2的钙蛋白同源肌动蛋白结合域(Rng2CHD)的亚化学计量结合导致骨骼肌肌动蛋白细丝的整体结构变化，包括细丝螺旋间距的缩短。Rng2CHD的亚化学计量结合也降低了肌动蛋白细丝与携带ADP的肌球蛋白II之间的亲和力，并强烈地抑制了肌动蛋白细丝对肌球蛋白II的运动。在肌球蛋白II包被的骨骼肌表面，Rng2CHD以11%的结合率阻止肌动蛋白的运动。Rng2CHD也抑制了肌球蛋白II在阿米巴网壳上的运动，但在这种情况下，是通过从肌球蛋白II包被的表面分离肌动蛋白细丝来实现的。因此，稀疏结合的Rng2CHD诱导肌动蛋白细丝发生明显的协同结构变化，并抑制肌动球蛋白II的作用力产生。
We report a case in which sub-stoichiometric binding of an actin-binding protein has profound structural and functional consequences, providing an insight into the fundamental properties of actin regulation. Rng2 is an IQGAP contained in contractile rings in the fission yeastSchizosaccharomyces pombe. Here, we used high-speed atomic force microscopy and electron microscopy and found that sub-stoichiometric binding of the calponin-homology actin-binding domain of Rng2 (Rng2CHD) induces global structural changes in skeletal muscle actin filaments, including shortening of the filament helical pitch. Sub-stoichiometric binding of Rng2CHD also reduced the affinity between actin filaments and muscle myosin II carrying ADP and strongly inhibited the motility of actin filaments on myosin II in vitro. On skeletal muscle myosin II–coated surfaces, Rng2CHD stopped the actin movements at a binding ratio of 11%. Rng2CHD also inhibited actin movements on myosin II of the amoebaDictyostelium, but in this case, by detaching actin filaments from myosin II–coated surfaces. Thus, sparsely bound Rng2CHD induces apparently cooperative structural changes in actin filaments and inhibits force generation by actomyosin II.
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影响因子：
7.7
作者：
Ngo KX;Kodera N;Katayama E;Ando T;Uyeda TQ
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Uyeda TQ
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发表时间：
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通讯作者：
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A. Kodama