Electron transfer pathways in cytochrome c oxidase.
Electron transfer pathways in cytochrome c oxidase.
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DOI：
10.1016/j.bbabio.2011.03.003
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发表时间：
2011-10
影响因子：
4.3
通讯作者：
Guallar, Victor
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Fatima Lucas, M.;Rousseau, Denis L.;Guallar, Victor
采用混合量子力学/分子力学计算，探索末端电子转移酶细胞色素c氧化酶的电子途径。这种酶催化分子氧在多步过程中还原为水。通过对三个氧化还原中心的密度泛函计算，可以按照CuA→血红素a→血红素a3的顺序表征电子传递机制。这一过程在很大程度上受到正电荷的影响，证实了质子耦合电子转移的可能性。通过选择性激活/失活不同的量子区，获得了在CuA中心（供体）和O2还原位点血红素a3-CuB（受体）之间参与电子转移的所有残基的广泛映射。所采用的方法，称为QM/MM电子路径，允许沿可能的电子转移路径识别关键残基，与实验数据一致。特别是，精氨酸481和482在CuA→血红素a和血红素a→血红素a3的电子传递过程中起着至关重要的作用。
Mixed quantum mechanical/molecular mechanics calculations, were used to explore the electron pathway of the terminal electron transfer enzyme, Cytochrome c Oxidase. This enzyme catalyzes the reduction of molecular oxygen to water in a multiple step process. Density functional calculations on the three redox centers allowed for the characterization of the electron transfer mechanism, following the sequence CuA → heme a → heme a3. This process is largely affected by the presence of positive charges, confirming the possibility of a proton coupled electron transfer. An extensive mapping of all residues involved in the electron transfer, between the CuA center (donor) and the O2 reduction site heme a3-CuB (receptor), was obtained by selectively activating/deactivating different quantum regions. The method employed, called QM/MM e-pathway, allowed the identification of key residues along the possible electron transfer paths, consistent with experimental data. In particular, the role of arginines 481 and 482 appears crucial in the CuA → heme a and in the heme a → heme a3 electron transfer processes.
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通讯作者：
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DOI：
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