Interaction of GoxA with Its Modifying Enzyme and Its Subunit Assembly Are Dependent on the Extent of Cysteine Tryptophylquinone Biosynthesis.
Interaction of GoxA with Its Modifying Enzyme and Its Subunit Assembly Are Dependent on the Extent of Cysteine Tryptophylquinone Biosynthesis.
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GoxA 与其修饰酶及其亚基组装的相互作用取决于半胱氨酸色氨酸醌生物合成的程度。
DOI：
10.1021/acs.biochem.6b00274
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发表时间：
2016
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Davidson,VictorL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sehanobish,Esha;Campillo-Brocal,JonatanC;Williamson,HeatherR;Sanchez-Amat,Antonio;Davidson,VictorL
GoxA是一种甘氨酸氧化酶，含有蛋白质衍生的半胱氨酸色氨酸醌（CTQ）辅助因子，由黄素蛋白GoxB催化的翻译后修饰形成。分离出两种形式的GoxA：具有成熟CTQ的活性形式和缺乏CTQ的失活前体蛋白。活性GoxA以同二聚体的形式存在，与GoxB没有可检测到的亲和力，而前体则以单体的形式与一个GoxB紧密配合。因此，GoxA与GoxB的相互作用以及成熟GoxA的亚基组装都依赖于CTQ生物合成的程度。
GoxA is a glycine oxidase bearing a protein-derived cysteine tryptophylquinone (CTQ) cofactor that is formed by posttranslational modifications catalyzed by a flavoprotein, GoxB. Two forms of GoxA were isolated: an active form with mature CTQ and an inactive precursor protein that lacked CTQ. The active GoxA was present as a homodimer with no detectable affinity for GoxB, whereas the precursor was isolated as a monomer in a tight complex with one GoxB. Thus, the interaction of GoxA with GoxB and subunit assembly of mature GoxA are each dependent on the extent of CTQ biosynthesis.
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影响因子：
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作者：
K. Sneppen;S. Pedersen;Sandeep Krishna;I. Dodd;S. Semsey
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K. Sneppen;S. Pedersen;Sandeep Krishna;I. Dodd;S. Semsey
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通讯作者：
KNOWLES, PF
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DOI：
--
发表时间：
1994
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
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Klinman,JP