Covariance nuclear magnetic resonance methods for obtaining protein assignments and novel correlations.
Covariance nuclear magnetic resonance methods for obtaining protein assignments and novel correlations.
复制标题
用于获得蛋白质分配和新相关性的协方差核磁共振方法。
DOI：
10.1002/cmr.a.21437
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发表时间：
2017
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Frueh,DominiqueP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kancherla,AswaniK;Frueh,DominiqueP
蛋白质核磁共振指配是一个繁琐且容易出错的过程，在生物分子核磁共振研究中往往是一个限制因素。由于光谱复杂性和频率退化的增加，较大的蛋白质、无序蛋白质以及通常是阿尔法螺旋蛋白质的挑战加剧。在这里，必须以迭代的方式检查和比较几个多维谱，然后才能有把握地指定共振。在过去的20年里，协方差核磁共振已经演变成适用于蛋白质的多维光谱。这种方法以前用来从有机小分子的光谱中产生新的关联，现在可以用来重新分配程序，作为对核磁共振光谱的数学运算。这些操作产生了多维相关图，组合了来自输入光谱的所有信息，并提供了部分之间的直接关联，否则将通过报告核间接进行比较。因此，可以通过对4D阵列的目视检查来识别序列残基的共振，并且可以指定侧链信号。这篇综述重点介绍了协方差核磁共振的进展，它允许产生可靠的4D阵列，并描述了如何从传统的核磁共振谱中获得这些阵列。
Protein nuclear magnetic resonance (NMR) assignment can be a tedious and error‐prone process, and it is often a limiting factor in biomolecular NMR studies. Challenges are exacerbated in larger proteins, disordered proteins, and often alpha‐helical proteins, owing to an increase in spectral complexity and frequency degeneracies. Here, several multidimensional spectra must be inspected and compared in an iterative manner before resonances can be assigned with confidence. Over the last 2 decades, covariance NMR has evolved to become applicable to protein multidimensional spectra. The method, previously used to generate new correlations from spectra of small organic molecules, can now be used to recast assignment procedures as mathematical operations on NMR spectra. These operations result in multidimensional correlation maps combining all information from input spectra and providing direct correlations between moieties that would otherwise be compared indirectly through reporter nuclei. Thus, resonances of sequential residues can be identified and side‐chain signals can be assigned by visual inspection of 4D arrays. This review highlights advances in covariance NMR that permitted to generate reliable 4D arrays and describes how these arrays can be obtained from conventional NMR spectra.
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