Novel carbohydrate specificity of monoclonal antibody 91.9H prepared against human colonic sulfomucin: recognition of sulfo-Lewis(a) structure.
Novel carbohydrate specificity of monoclonal antibody 91.9H prepared against human colonic sulfomucin: recognition of sulfo-Lewis(a) structure.
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针对人结肠磺粘蛋白制备的单克隆抗体 91.9H 的新型碳水化合物特异性：磺基刘易斯 (a) 结构的识别。
DOI：
10.1006/bbrc.1998.9726
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发表时间：
1998
影响因子：
3.1
通讯作者：
T. Irimura
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
H. Tsuiji;J. Hong;Y. S. Kim;Y. Ikehara;H. Narimatsu;T. Irimura
先前制备了抗部分纯化的人结肠磺粘蛋白的单克隆抗体（mAb）91.9H。该表位在正常结肠粘膜、原发性和转移性结直肠癌中检测到，数量级依次递减。在本研究中，该抗体显示识别磺基-Le（a）结构，HSO 3 -3Gal β 1-3（Fuc α 1-4）GlcNAc。通过基于表面等离子体共振的生物传感器和酶联免疫吸附试验，研究了mAb 91.9H和与生物素化聚丙烯酰胺载体缀合的合成寡糖之间的相互作用。该mAb与sulfo-Lea结合，但不与sulfo-LeX、Le（a）、LeX、sialyl-Le（a）或sialyl-LeX结合。高碘酸盐氧化岩藻糖残基后，磺基-Le（a）寡糖与mAb 91.9H的结合亲和力降低。免疫组织化学研究显示，mAb 91.9H与Lewis阳性个体的人结肠上皮中的杯状细胞强结合，但在Lewis阴性个体中存在痕量结合，证实了该抗体对含有岩藻糖基化1型骨架的结构的特异性。
Monoclonal antibody (mAb) 91.9H was previously prepared against partially purified human colonic sulfomucins. The epitope was detected in normal colonic mucosa and primary and metastatic colorectal carcinoma in decreasing order of magnitude. In the present study, this antibody was shown to recognize sulfo-Le(a) structure, HSO3-3Gal beta 1-3(Fuc alpha 1-4)GlcNAc. Interactions between mAb 91.9H and synthetic oligosaccharides conjugated with biotinylated polyacrylamide carrier were examined by a biosensor based on surface plasmon resonance and by enzyme-linked immunosorbent assays. This mAb bound to sulfo-Lea but not to sulfo-LeX, Le(a), LeX, sialyl-Le(a), or sialyl-LeX. Sulfo-Le(a) oligosaccharides decreased its binding affinity with mAb 91.9H after periodate oxidation of its fucose residue. Immunohistochemical study showed a strong binding of mAb 91.9H to goblet cells in human colonic epithelia of Lewis-positive individuals but a trace binding in Lewis-negative individuals, confirming the specificity of this antibody toward structures containing a fucosylated type 1 backbone.
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