Characterization of native and reconstituted hydrogen ion pumping adenosinetriphosphatase of chromaffin granules.
Characterization of native and reconstituted hydrogen ion pumping adenosinetriphosphatase of chromaffin granules.
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嗜铬颗粒的天然和重构氢离子泵三磷酸腺苷酶的表征。
DOI：
10.1021/bi00365a029
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发表时间：
1986
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Rudnick,G
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dean,GE;Nelson,PJ;Rudnick,G
耶鲁大学医学院药理学系，纽黑文，康涅狄格州 06510 收稿日期：1985 年 11 月 22 日；修订稿于 1986 年 4 月 3 日收到摘要：来自肾上腺嗜铬颗粒的 ATP 依赖性 H+ 泵与血小板密集颗粒 H+ 泵一样，基本上对线粒体 ATP 酶抑制剂叠氮化钠、依拉肽和寡霉素不敏感，对抑制 Na+、K+-ATP 酶的药物钒酸盐和哇巴因也不敏感。然而，嗜铬颗粒 H+ 泵对低浓度的 NEM（TV-乙基马来酰亚胺）和 Nbd-Cl（7-氯-4-硝基-2,1,3-苯并恶二唑）敏感。因此，这些转运 ATP 酶可能属于一类新的 ATP 依赖性离子泵，与 F^ q 型和磷酸酶型 ATP 酶不同。 ATP 水解与 ATP 依赖性血清素转运的比较表明，纯化嗜铬颗粒膜中大约 80% 的 ATP 酶活性与 H+ 泵耦合。大部分剩余的 ATP 酶活性是由于线粒体 ATP 酶和 Na+、K+-ATP 酶的污染造成的。当用胆酸盐和辛基葡萄糖苷提取时，H+泵以单分散形式溶解，保留了 NEM 敏感的 ATP 酶活性。当用粗脑磷脂重构为蛋白脂质体时，提取的酶恢复了 ATP 依赖性 H+ 泵送，这显示出与天然泵相同的抑制剂敏感性和核苷酸依赖性。这些数据表明，嗜铬颗粒膜的主要 ATP 水解酶还负责天然膜和重构膜中 ATP 驱动的胺转运和颗粒酸化。
Department of Pharmacology, Yale University School of Medicine, New Haven, Connecticut 06510 Received November 22, 1985; Revised Manuscript Received April 3, 1986 abstract: The ATP-dependent H+ pump from adrenal chromaffin granules is, like theplatelet-dense granule H+ pump, essentially insensitiveto the mitochondrial ATPase inhibitors sodiumazide, efrapeptin, and oligomycin andalso insensitive to vanadate and ouabain, agents that inhibit the Na+, K+-ATPase. The chromaffin granule H+ pump is, however, sensitive to low concentrations of NEM (TV-ethylmaleimide) and Nbd-Cl (7-chloro-4-nitro-2, 1, 3-benzoxadiazole). These transport ATPases may thus belong to a new class of ATP-dependent ion pumps distinct from F^ q-and phosphoenzyme-type ATPases. Comparisons of ATP hydrolysis with ATP-dependent serotonin transport suggest that approximately 80% of the ATPase activity in purified chromaffin granule membranes is coupled to H+ pumping. Most of the remaining ATPase activity is due to contaminating mitochondrial ATPase and Na+, K+-ATPase. When extracted with cholate and octyl glucoside, the H+ pump is solubilized in a monodisperse form that retains NEM-sensitive ATPase activity. When reconstituted into proteoliposomes with crude brain phospholipid, the extracted enzyme recovers ATP-dependent H+ pumping, which shows the same inhibitor sensitivity and nucleotide dependence as the native pump. These data demonstrate that the predominant ATP hydrolase of chromaffin granule membrane is also responsible for ATP-driven amine transport and granule acidification in both native and reconstituted membranes.
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