The properdin-like type I repeats of human thrombospondin contain a cell attachment site
The properdin-like type I repeats of human thrombospondin contain a cell attachment site
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人血小板反应蛋白的类备解素 I 型重复序列含有细胞附着位点
DOI：
--
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发表时间：
1991
影响因子：
7.8
通讯作者：
William A. Frazier
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cheryl A. Prater;Jennifer Plotkin;David Jaye;William A. Frazier
血小板反应蛋白（TS）是一种模块化的粘附糖蛋白，含有三个结构域，以前参与细胞附着到TS。这些包括氨基末端肝素结合结构域、羧基末端细胞或血小板结合结构域和TS的RGDA序列。我们已经表征了抗人TS的mAb，命名为A4.1，其抑制人黑素瘤细胞（G361）与TS的附着。A4.1的表位位于TS的中心茎状区域的氨基末端的一半内，这与三个已知的细胞附着位点不同。在EDTA中胰凝乳蛋白酶消化TS后，TS的该区域在50 kD肽中回收。它含有TS的前胶原样结构域以及与两种疟疾蛋白和补体蛋白备解素同源的60个残基片段的三个I型重复序列，以及因子C6至C9。纯化的糜蛋白酶片段是G361细胞的有效粘附因子。A4.1阻断与50 kD结构域的粘附，一些硫酸化糖缀合物也是如此。针对TS的其它结构域的RGD（和RGE）肽和mAb不具有抑制性。基于TS的三个I型重复的核心同源序列的肽（19聚体）是这些细胞的有效附着因子，并且这种粘附也被硫酸化糖缀合物抑制。针对这些肽之一产生的多克隆抗体抑制G361细胞与肽、50-kD片段和完整TS的粘附。因此，在TS中鉴定了一个新的细胞粘附位点，其序列与疟疾寄生虫环子孢子蛋白的II区中鉴定的位点非常相似（Rich，K.一、F. W.乔治四世Law和W. J·马丁1990.科学（Wash）DC）249：1574-1577。因此，可能有一个共同的受体结合TS，疟疾蛋白，和备解素。
Thrombospondin (TS) is a modular adhesive glycoprotein that contains three domains previously implicated in the attachment of cells to TS. These include the amino-terminal heparin-binding domain, the carboxy terminal cell or platelet-binding domain, and an RGDA sequence of TS. We have characterized a mAb against human TS, designated A4.1, which inhibits the attachment of human melanoma cells (G361) to TS. The epitope for A4.1 lies within the amino terminal half of the central stalklike region of TS which is distinct from the three known cell attachment sites. This region of TS is recovered in a 50-kD peptide after chymotryptic digestion of TS in EDTA. It contains the procollagen- like domain of TS as well as three type I repeats of a 60-residue segment homologous to two malarial proteins and the complement proteins properdin, and factors C6 through C9. The purified chymotryptic fragment is an effective attachment factor for G361 cells. A4.1 blocks adhesion to the 50-kD domain, as do some sulfated glycoconjugates. RGD (and RGE) peptides and mAbs against other domains of TS are not inhibitory. Peptides (19 mers) based on the core homology sequence of the three type I repeats of TS are potent attachment factors for these cells, and this adhesion is also inhibited by sulfated glycoconjugates. A polyclonal antibody raised against one of these peptides inhibits adhesion of G361 cells to the peptides, to the 50-kD fragment and to intact TS. Thus a new cell-adhesion site has been identified in TS whose sequence is very similar to the site identified in region II of the circumsporozoite protein of malaria parasites (Rich, K. A., F. W. George IV, J. L. Law, and W. J. Martin. 1990. Science (Wash. DC) 249:1574-1577. Thus there may be a common receptor which binds TS, malarial proteins, and properdin.
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