Single-molecule study on conformational dynamics of M.HhaI.
Single-molecule study on conformational dynamics of M.HhaI.
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我们发现，载脂蛋白DNA甲基转移酶M.HhaI在生理盐浓度下不具有X射线晶体学所表征的结构，而是在预折叠和未折叠状态之间互换。只有在与基质结合后，它才转变为晶体结构样状态。直接测量了催化回路的翻转速率。通过单分子研究观察到M.HhaI中的巨大构象重排。
We found that apo DNA methyltransferase M.HhaI under the physiological salt concentration does not possess the structure characterized by X-ray crystallography; instead, it interchanges between prefolded and unfolded states. Only after binding to the substrate, it transforms into a crystal-structure-like state. Flipping rates of its catalytic loop were directly measured. Huge conformational rearrangements in M.HhaI were observed by a single-molecule study.
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影响因子：
14.9
作者：
Gerasimaitė R;Merkienė E;Klimašauskas S
通讯作者：
Klimašauskas S
影响因子：
4.8
作者：
Estabrook, R. August;Reich, Norbert
通讯作者：
Reich, Norbert
DOI：
10.1073/pnas.0409128102
发表时间：
2005-01-25
影响因子：
11.1
作者：
Estabrook, RA;Luo, J;Reich, NO
通讯作者：
Reich, NO
影响因子：
64.5
作者：
KLIMASAUSKAS, S;KUMAR, S;CHENG, XD
通讯作者：
CHENG, XD
通过包含三阶相关性确定 FRET-FCS 中的平衡常数和相对亮度。
影响因子：
3.3
作者：
Meng, Lingyi;He, Shanshan;Zhao, Xin Sheng
通讯作者：
Zhao, Xin Sheng