Structural studies of proteins by paramagnetic solid-state NMR spectroscopy.
Structural studies of proteins by paramagnetic solid-state NMR spectroscopy.
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DOI：
10.1016/j.jmr.2014.12.017
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发表时间：
2015-04
影响因子：
2.2
通讯作者：
Jaroniec, Christopher P.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Jaroniec, Christopher P.
关键词：
基于顺磁性的核赝接触位移和自旋弛豫增强在固态NMR谱中包含了关于~20 μ m长度尺度上的电子-核距离的丰富信息，远远超出了通常通过测量核偶极耦合探测的信息。这些数据在蛋白质和其他生物分子的结构研究中尤其重要，这些生物分子的实验可获得的原子距离有限，限制了它们的三维折叠或分子间相互作用。这一观点提供了一个简要概述的顺磁性魔角自旋核磁共振的生物系统的最新发展和应用，主要集中在金属蛋白质和天然抗磁性蛋白质修饰的共价顺磁性标签的调查。
Paramagnetism-based nuclear pseudocontact shifts and spin relaxation enhancements contain a wealth of information in solid-state NMR spectra about electron-nucleus distances on the ~20 Å length scale, far beyond that normally probed through measurements of nuclear dipolar couplings. Such data are especially vital in the context of structural studies of proteins and other biological molecules that suffer from a sparse number of experimentally-accessible atomic distances constraining their three-dimensional fold or intermolecular interactions. This perspective provides a brief overview of the recent developments and applications of paramagnetic magic-angle spinning NMR to biological systems, with primary focus on the investigations of metalloproteins and natively diamagnetic proteins modified with covalent paramagnetic tags.
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影响因子：
14.8
作者：
Anderson TM;Clay MC;Cioffi AG;Diaz KA;Hisao GS;Tuttle MD;Nieuwkoop AJ;Comellas G;Maryum N;Wang S;Uno BE;Wildeman EL;Gonen T;Rienstra CM;Burke MD
通讯作者：
Burke MD
DOI：
10.1073/pnas.0708460105
发表时间：
2008-11-11
影响因子：
11.1
作者：
Balayssac, Stephane;Bertini, Ivano;Luchinat, Claudio
通讯作者：
Luchinat, Claudio
影响因子：
4.6
作者：
CAMPBELL, GC;HAW, JF
通讯作者：
HAW, JF
影响因子：
15
作者：
Balayssac, Stephane;Bertini, Ivano;Maletta, Massimiliano
通讯作者：
Maletta, Massimiliano
DOI：
10.1073/pnas.89.14.6383
发表时间：
1992-07-15
影响因子：
11.1
作者：
ERMACORA, MR;DELFINO, JM;FOX, RO
通讯作者：
FOX, RO