Nanomole-scale protein solid-state NMR by breaking intrinsic 1HT1 boundaries.
Nanomole-scale protein solid-state NMR by breaking intrinsic 1HT1 boundaries.
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DOI：
10.1038/nmeth.1300
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发表时间：
2009-03
期刊：
影响因子：
48
通讯作者：
Ishii Y
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wickramasinghe NP;Parthasarathy S;Jones CR;Bhardwaj C;Long F;Kotecha M;Mehboob S;Fung LW;Past J;Samoson A;Ishii Y
我们提出了一种方法，通过使用顺磁掺杂来缩短数据收集时间（~0.2 s/扫描），将蛋白质固态核磁共振（SSNMR）的速度提高5-20倍，克服了由于固有的1H T1纵向自旋弛豫而导致的缓慢回收的长期限制。通过在40 kHz的魔角旋转下采用低功率方案，我们证明了在1-2天内可以获得几到几十纳米摩尔β-淀粉样蛋白原纤维和泛素的二维13C/13C和13C/15N SSNMR光谱。
We present an approach that speeds up protein solid-state NMR (SSNMR) by 5–20 fold by using paramagnetic doping to condense data-collection time (to ~0.2 s/scan), overcoming a long-standing limitation on slow recycling due to intrinsic 1H T1 longitudinal spin relaxation. By employing low-power schemes under magic-angle spinning at 40 kHz, we show that two-dimensional 13C/13C and 13C/15N SSNMR spectra can be attained for several to tens of nano-moles of β-amyloid fibrils and ubiquitin in just 1–2 days.
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影响因子：
2.9
作者：
Petkova, AT;Yau, WM;Tycko, R
通讯作者：
Tycko, R
影响因子：
16.6
作者：
Pintacuda, Guido;Giraud, Nicolas;Emsley, Lyndon
通讯作者：
Emsley, Lyndon
DOI：
10.1073/pnas.0605079103
发表时间：
2006-10-31
影响因子：
11.1
作者：
Mani, Rajeswari;Cady, Sarah D.;Hong, Mei
通讯作者：
Hong, Mei
影响因子：
56.9
作者：
Hall, DA;Maus, DC;Griffin, RG
通讯作者：
Griffin, RG
影响因子：
2.2
作者：
Linser, Rasmus;Chevelkov, Veniamin;Reif, Bernd
通讯作者：
Reif, Bernd