The crystal structure of the Ran-Nup153ZnF2 complex: a general Ran docking site at the nuclear pore complex.
The crystal structure of the Ran-Nup153ZnF2 complex: a general Ran docking site at the nuclear pore complex.
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Ran-Nup153ZnF2 复合物的晶体结构：核孔复合物上的通用 Ran 对接位点
DOI：
10.1016/j.str.2008.03.014
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发表时间：
2008
期刊：
影响因子：
5.7
通讯作者：
Vetter I.R.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Schrader N;Koerner C;Koessmeier K;Bangert J;Wittinghofer A;Stoll R;Vetter I.R.
核孔蛋白（Nucleoporin，Nup）153是一种高移动的、多功能的、必需的核孔蛋白。它含有四个锌指基序，这些基序被认为是通过与小鸟嘌呤核苷酸结合蛋白Ran结合来调节转运-受体/货物相互作用的关键。我们发现这种相互作用是独立的磷酸化状态的核苷酸。Ran以最高亲和力结合Nup 153的第二锌指基序（Nup 153 ZnF 2）。在这里，我们提出了这种复杂的晶体结构，揭示了一种新型的Ran-Ran相互作用伙伴接口连同溶液结构的Nup 153 ZnF 2。根据我们的复合物结构，Nup 153 ZnF 2与Ran结合排除了Ran-输入蛋白-β复合物的形成。这一发现表明，在核孔的核质远端环处存在局部Nup 153介导的Ran储库，其中核苷酸交换可能发生在三元Nup 153-Ran-RCC 1复合物中，使得输入复合物被有效地终止。
Nucleoporin (Nup) 153 is a highly mobile, multifunctional, and essential nuclear pore protein. It contains four zinc finger motifs that are thought to be crucial for the regulation of transport-receptor/cargo interactions via their binding to the small guanine nucleotide binding protein, Ran. We found this interaction to be independent of the phoshorylation state of the nucleotide. Ran binds with the highest affinity to the second zinc finger motif of Nup153 (Nup153ZnF2). Here we present the crystal structure of this complex, revealing a new type of Ran-Ran interaction partner interface together with the solution structure of Nup153ZnF2. According to our complex structure, Nup153ZnF2 binding to Ran excludes the formation of a Ran-importin-β complex. This finding suggests a local Nup153-mediated Ran reservoir at the nucleoplasmic distal ring of the nuclear pore, where nucleotide exchange may take place in a ternary Nup153-Ran-RCC1 complex, so that import complexes are efficiently terminated.
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