The N-terminal domain of Nup159 forms a beta-propeller that functions in mRNA export by tethering the helicase Dbp5 to the nuclear pore.
The N-terminal domain of Nup159 forms a beta-propeller that functions in mRNA export by tethering the helicase Dbp5 to the nuclear pore.
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Nup159 的 N 端结构域形成一个 β 螺旋桨，通过将解旋酶 Dbp5 束缚到核孔来在 mRNA 输出中发挥作用。
DOI：
10.1016/j.molcel.2004.10.032
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发表时间：
2004
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Weis,Karsten
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Weirich,ChristineS;Erzberger,JanP;Berger,JamesM;Weis,Karsten
真核细胞中mRNA的核输出由可溶性转运因子和核孔复合物（NPC）的组分介导。胞质定向核孔蛋白Nup159通过其保守的N端结构域（NTD）在mRNA输出中起关键作用。在这里，我们报告了Nup159 NTD的晶体结构，精确到2.5 μ m。该结构揭示了一个异常不对称的七叶β螺旋桨，在整个真核生物中结构保守。使用基于结构的保守性分析，我们有针对性的特定表面残基的诱变。NTD保守环中的残基取代废除了与Dbp5的体外结合，Dbp5是mRNA输出所需的DEAD盒解旋酶。在体内，这些突变导致Dbp5错误定位并阻断mRNA输出。这些发现表明，Nup159 NTD在mRNA输出中作为结合平台发挥作用，将Dbp5分子拴系在核外周并将该mRNA重塑因子局部集中在NPC的细胞质面。
Nuclear export of mRNA in eukaryotic cells is mediated by soluble transport factors and components of the nuclear pore complex (NPC). The cytoplasmically oriented nuclear pore protein Nup159 plays a critical role in mRNA export through its conserved N-terminal domain (NTD). Here, we report the crystal structure of the Nup159 NTD, refined to 2.5 Å. The structure reveals an unusually asymmetric seven-bladed β-propeller that is structurally conserved throughout eukarya. Using structure-based conservation analysis, we have targeted specific surface residues for mutagenesis. Residue substitutions in a conserved loop of the NTD abolish in vitro binding to Dbp5, a DEAD box helicase required for mRNA export. In vivo, these mutations cause Dbp5 mislocalization and block mRNA export. These findings suggest that the Nup159 NTD functions in mRNA export as a binding platform, tethering shuttling Dbp5 molecules at the nuclear periphery and locally concentrating this mRNA remodeling factor at the cytoplasmic face of the NPC.
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