Energy considerations show that low-barrier hydrogen bonds do not offer a catalytic advantage over ordinary hydrogen bonds.
Energy considerations show that low-barrier hydrogen bonds do not offer a catalytic advantage over ordinary hydrogen bonds.
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能源方面的考虑表明，低势垒氢键并不比普通氢键具有催化优势。
DOI：
10.1073/pnas.93.24.13665
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发表时间：
1996
影响因子：
11.1
通讯作者：
Papazyan,A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Warshel,A;Papazyan,A
最近提出低势垒氢键作为酶催化的主要因素。在这里，我们评估了酶中低势垒氢键稳定过渡态（TS）的可行性。我们的分析重点关注以下事实：(i) 低势垒氢键在水中不如常规氢键稳定，(ii) TS 在酶活性位点中比在水中更稳定，以及 (iii) 非极性活性位点会破坏 TS 相对于其在水中的能量的稳定性。将这些观点以及其他实验和理论事实结合在一个物理一致的框架中表明，低势垒氢键不能比普通氢键更稳定 TS。活性位点氢键具有较大催化作用的原因是，由于预组织的酶环境，它们的形成比其溶液对应物需要更低的重组能。
Low-barrier hydrogen bonds have recently been proposed as a major factor in enzyme catalysis. Here we evaluate the feasibility of transition state (TS) stabilization by low-barrier hydrogen bonds in enzymes. Our analysis focuses on the facts that (i) a low-barrier hydrogen bond is less stable than a regular hydrogen bond in water, (ii) TSs are more stable in the enzyme active sites than in water, and (iii) a nonpolar active site would destabilize the TS relative to its energy in water. Combining these points and other experimental and theoretical facts in a physically consistent framework shows that a low-barrier hydrogen bond cannot stabilize the TS more than an ordinary hydrogen bond. The reason for the large catalytic effect of active site hydrogen bonds is that their formation entails a lower reorganization energy than their solution counterparts, due to the preorganized enzyme environment.
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7 – 骨骼肌的微循环
DOI：
--
发表时间：
1984
期刊：
影响因子：
--
作者：
H. Granger;G. Meininger;J. Borders;R. Morff;A. H. Goodman
通讯作者：
A. H. Goodman
影响因子：
3.1
作者：
SMAJE L;ZWEIFACH B W;INTAGLIETTA M
通讯作者：
INTAGLIETTA M
影响因子：
--
作者：
BURTON, KS;JOHNSON, PC
通讯作者：
JOHNSON, PC
使用放射性微球测量完整且手术暴露的大鼠提睾肌中的血流量。
影响因子：
3.1
作者：
R. Morff;H. Granger
通讯作者：
H. Granger
软脑膜动脉微循环的动态压力。
影响因子：
--
作者：
Harvey;M.;Shapiro;Don;D.;Stromberg;Dennis;R.;Lee;Axd Curt;A.;Wiederhielm
通讯作者：
Wiederhielm