Interaction of acyl coenzyme A substrates and analogues with pig kidney medium-chain acyl-coA dehydrogenase.
Interaction of acyl coenzyme A substrates and analogues with pig kidney medium-chain acyl-coA dehydrogenase.
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酰基辅酶 A 底物和类似物与猪肾中链酰基辅酶 A 脱氢酶的相互作用。
DOI：
10.1021/bi00386a066
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发表时间：
1987
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Thorpe,C
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Powell,PJ;Lau,SM;Killian,D;Thorpe,C
材料和方法材料。如前所述从猪肾中分离出中链酰基辅酶A脱氢酶（Gorelick等人，1985）。使用额外的辛基琼脂糖步骤来去除污染性烯醇 1-水合酶活性的痕迹（Lau 等人，1986）。全酶和脱辅基蛋白的浓度通过分光光度法表达，446 nm 处的消光系数分别为 15.4 mM" 1 cm" 1 (Thorpe et al., 1979) 和 280 nm 处的 63 mM" 1 cm" 1 (Mayer, 1981)。牛肝巴豆酸酶和3-羟酰辅酶A脱氢酶来自Sigma。 8-C1-FAD是按照Spencer等人（1976）的方法从8-氯核黄素（一份慷慨的礼物）制备的
Materials and MethodsMaterials. Medium-chain acyl-CoA dehydrogenase was isolated from pig kidneys as described previously (Gorelick et al., 1985). An additional octyl-Sepharose step was used to remove traces of a contaminating enoy 1-hydra tase activity (Lau et al., 1986). Concentrations of holoenzyme and apoprotein were expressed spectrophotometrically with extinction coef-ficients of 15.4 mM" 1 cm" 1 at 446 nm (Thorpe et al., 1979) and 63 mM" 1 cm" 1 at 280 nm(Mayer, 1981) respectively. Bovine liver crotonase and 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase were from Sigma. 8-C1-FAD was prepared by the method of Spencer et al.(1976) from 8-chlororiboflavin (a generous gift
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J. Cassim
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Nagle,JF