HIV-1 reverse transcriptase: structure predictions for the polymerase domain.
HIV-1 reverse transcriptase: structure predictions for the polymerase domain.
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HIV-1 逆转录酶：聚合酶结构域的结构预测。
DOI：
10.1089/aid.1990.6.1061
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发表时间：
1990
影响因子：
1.5
通讯作者：
Hughes,SH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Barber,AM;Hizi,A;MaizelJr,JV;Hughes,SH
逆转录酶（RT）在人类免疫缺陷病毒（HIV）的生命周期中起着重要的作用。更好地了解这种酶，以及它的两种催化功能，DNA聚合酶和RNase H，可能会导致开发出专门阻止HIV复制的新药。现有的HIV-1逆转录酶的遗传、序列、生化和免疫学数据限制了DNA聚合酶结构域的可能结构。本综述的目的是将这些数据联系起来，并根据这些数据讨论聚合酶结构域的结构模型。在该模型中，聚合酶结构域直径约为50至60 Å，具有20 Å的开口以容纳核酸双链。RT进化上最保守的区域（HIV-1 RT的氨基酸20-190）被认为形成了20 Å开口的内表面，核酸半双链结合在这个开口上。
Reverse transcriptase (RT) plays an essential role in the life cycle of the human immunodeficiency viruses (HIV). A better understanding of this enzyme, and its two catalytic functions, the DNA polymerase and the RNase H, could lead to the development of new drugs that would specifically block HIV replication. The available genetic, sequence, biochemical, and immunological data on the reverse transcriptase of HIV-1 constrain the possible structure of the DNA polymerase domain. The purpose of this review is to correlate the data and to discuss, in light of that data, a model for the structure of the polymerase domain. In this model, the polymerase domain is approximately 50 to 60 Å in diameter with a 20 Å opening to accommodate the nucleic acid duplex. The most evolutionarily conserved region of RT (amino acids 20-190 of HIV-1 RT) is proposed to form the inner surface of the 20 Å opening to which the nucleic acid hemiduplex is bound.
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DOI：
10.1073/pnas.85.6.1777
发表时间：
1988
影响因子：
11.1
作者：
Tanese,N;Goff,SP
通讯作者：
Goff,SP
影响因子：
56.9
作者：
WEBER, IT;MILLER, M;WLODAWER, A
通讯作者：
WLODAWER, A
DOI：
10.1073/pnas.82.15.4944
发表时间：
1985
影响因子：
11.1
作者：
Tanese,N;Roth,M;Goff,SP
通讯作者：
Goff,SP
影响因子：
3.9
作者：
Steitz,TA;Freemont,PS;Ollis,DL;Joyce,CM;Grindley,JM
通讯作者：
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影响因子：
3.7
作者：
Hizi,A;Barber,A;Hughes,SH
通讯作者：
Hughes,SH