β-Lysine discrimination by lysyl-tRNA synthetase.
β-Lysine discrimination by lysyl-tRNA synthetase.
复制标题
赖氨酸-TRNA合成酶歧视β-赖氨酸。
DOI：
10.1016/j.febslet.2011.09.008
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发表时间：
2011-10-20
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Ibba M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gilreath MS;Roy H;Bullwinkle TJ;Katz A;Navarre WW;Ibba M
延伸因子P被赖氨酸- trna合成酶（LysRS）平行物PoxA修饰为(R)-赖氨酸。PoxA的特异性与LysRS是正交的，尽管它们的相似性很高。为了研究LysRS和PoxA对-赖氨酸和-赖氨酸的识别，在PoxA结构的引导下，在LysRS活性位点进行了氨基酸替换。A233S LysRS表现为具有-赖氨酸的野生型，而G469A和A233S/G469A变体稳定地减少了-赖氨酸腺苷酸的形成。A233S LysRS比野生型更能识别-赖氨酸，表明该残基在区分-和-氨基酸中起作用。-赖氨酸的两种对映体都是LysRS对tRNA氨基酰化的底物，这与A233S变体的松弛特异性一起，表明了开发体内共翻译插入-氨基酸系统的可能方法。
Elongation factor P is modified with (R)- -lysine by the lysyl-tRNA synthetase (LysRS) paralog PoxA. PoxA specificity is orthogonal to LysRS, despite their high similarity. To investigate - and -lysine recognition by LysRS and PoxA, amino acid replacements were made in the LysRS active site guided by the PoxA structure. A233S LysRS behaved as wild type with -lysine, while the G469A and A233S/G469A variants decreased stable -lysyl-adenylate formation. A233S LysRS recognized -lysine better than wildtype, suggesting a role for this residue in discriminating - and -amino acids. Both enantiomers of -lysine were substrates for tRNA aminoacylation by LysRS, which, together with the relaxed specificity of the A233S variant, suggest a possible means to develop systems for in vivo co-translational insertion of -amino acids.
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影响因子：
16
作者：
Ling, Jiqiang;So, Byung Ran;Ibba, Michael
通讯作者：
Ibba, Michael
DOI：
10.1073/pnas.0509219103
发表时间：
2006-03-21
影响因子：
11.1
作者：
Hartman, MCT;Josephson, K;Szostak, JW
通讯作者：
Szostak, JW
影响因子：
13.8
作者：
Schimmel, P;De Pouplana, LR
通讯作者：
De Pouplana, LR
影响因子：
14.8
作者：
Vetting, Matthew W.;Hegde, Subray S.;Blanchard, John S.
通讯作者：
Blanchard, John S.
影响因子：
5.2
作者：
Zou, S. Betty;Roy, Herve;Navarre, William Wiley
通讯作者：
Navarre, William Wiley