Functional sequences in human alphaB crystallin.
Functional sequences in human alphaB crystallin.
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DOI：
10.1016/j.bbagen.2015.08.014
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发表时间：
2016-01
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Clark JI
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Clark JI
人α B晶体蛋白（HspB 5）含有α晶体蛋白核心结构域，一系列反向平行的β链组织成小热休克蛋白（sHsp）的特征性β三明治。α晶体蛋白的完整三维结构尚未确定，生物活性的机制仍然难以捉摸，因为sHsp参与多种相互作用与广泛的靶蛋白，有利于多分散原纤维和复合物的自组装。我们选择人类α B晶体蛋白来研究相互作用的序列，因为它参与了许多人类冷凝，淀粉样蛋白和聚集疾病，并且它对解折叠蛋白的不稳定非常敏感。复杂的方法正在被用来分析和完成的alphaB晶体蛋白的结构与理解sHsp功能的期望。本文综述了α B晶体蛋白表面相互作用位点的识别，这可能是理解人α B晶体蛋白多功能活性的关键。本文综述了具有分子伴侣活性的sHsp--人α B晶体蛋白的生物活性相互作用序列的鉴定。人α B晶状体蛋白的多功能活性来自暴露在分子表面上的相互作用肽序列。多重的、非共价的、相互作用的序列可以解释α B晶体蛋白对蛋白质解折叠起始的选择性和敏感性。人α B晶体蛋白可能是衰老细胞和组织中内源性保护机制的重要组成部分。
Human alphaB crystallin (HspB5) contains the alpha crystallin core domain, a series of antiparallel beta-strands organized into the characteristic beta sandwich of small heat shock proteins (sHsp). The full 3-dimensional structure for alpha crystallin has not been determined and the mechanism for the biological activity remains elusive because sHsp participate in multiple interactions with a broad range of target proteins that favor self-assembly of polydisperse fibrils and complexes. We selected human alphaB crystallin to study interactive sequences because it is involved in many human condensation, amyloid, and aggregation diseases and it is very sensitive to the destabilization of unfolding proteins. Sophisticated methods are being used to analyze and complete the structure of alphaB crystallin with the expectation of understanding sHsp function. This review considers the identification interactive sites on the surface of the alphaB crystallin, which may be the key to understanding the multifunctional activity of human alphaB crystallin. This review summarizes the research on the identification of the bioactive interactive sequences responsible for the function of human alphaB crystallin, a sHsp with chaperone-like activity. The multifunctional activity of human alphaB crystallin results from the interactive peptide sequences exposed on the surface of the molecule. The multiple, non-covalent, interactive sequences can account for the selectivity and sensitivity of alphaB crystallin to the initiation of protein unfolding. Human alphaB crystallin may be an important part of an endogenous protective mechanism in aging cells and tissues.
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影响因子：
3.4
作者：
Costello, M. Joseph;Burette, Alain;Weber, Mariko;Metlapally, Sangeetha;Gilliland, Kurt O.;Fowler, W. Craig;Mohamed, Ashik;Johnsen, Soenke
通讯作者：
Johnsen, Soenke
影响因子：
--
作者：
Eaton, W A;Hofrichter, J
通讯作者：
Hofrichter, J
影响因子：
3.4
作者：
Clark, JI;Livesey, JC;Steele, JE
通讯作者：
Steele, JE
DOI：
10.1098/rstb.2012.0104
发表时间：
2013-05-05
影响因子：
6.3
作者：
Clark, John I.
通讯作者：
Clark, John I.
影响因子：
13.8
作者：
Basha, Eman;O'Neill, Heather;Vierling, Elizabeth
通讯作者：
Vierling, Elizabeth