Prion formation by a yeast GLFG nucleoporin.
Prion formation by a yeast GLFG nucleoporin.
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作者：
Halfmann R;Wright JR;Alberti S;Lindquist S;Rexach M
蛋白质自组装成高级结构既是正常生物学的核心，也是疾病的主导力量。酿酒酵母中某些富含谷氨酰胺/天冬酰胺（Q/N）的蛋白质组装成自我复制的淀粉样蛋白聚合物或朊病毒，在完全基于蛋白质的遗传系统中充当遗传元件。核孔复合体 (NPC) 包含多种富含 Q/N 的蛋白质，其自组装也被认为是 NPC 结构和功能特性的基础。在这里，我们表明这些蛋白质的一个基本序列特征——重复的 GLFG 基序——强烈促进它们自组装成具有朊病毒特征的淀粉样蛋白。此外，我们证明Nup100可以形成真正的朊病毒，从而建立了以前未被发现的酵母GLFG核孔蛋白在体内采用这种构象状态的能力。
The self-assembly of proteins into higher order structures is both central to normal biology and a dominant force in disease. Certain glutamine/asparagine (Q/N)-rich proteins in the budding yeast Saccharomyces cerevisiae assemble into self-replicating amyloid-like protein polymers, or prions, that act as genetic elements in an entirely protein-based system of inheritance. The nuclear pore complex (NPC) contains multiple Q/N-rich proteins whose self-assembly has also been proposed to underlie structural and functional properties of the NPC. Here we show that an essential sequence feature of these proteins—repeating GLFG motifs—strongly promotes their self-assembly into amyloids with characteristics of prions. Furthermore, we demonstrate that Nup100 can form bona fide prions, thus establishing a previously undiscovered ability of yeast GLFG nucleoporins to adopt this conformational state in vivo.
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DOI：
10.1074/mcp.m900038-mcp200
发表时间：
2009-09
期刊：
Molecular & cellular proteomics : MCP
影响因子：
--
作者：
DeGrasse JA;DuBois KN;Devos D;Siegel TN;Sali A;Field MC;Rout MP;Chait BT
通讯作者：
Chait BT
影响因子：
4.8
作者：
Dong, Jijun;Bloom, Jesse D.;Lindquist, Susan
通讯作者：
Lindquist, Susan
新发现的朊病毒与酿酒酵母中染色质重塑因子 Swi1 相关
影响因子：
30.8
作者：
Du, Zhiqiang;Park, Kyung-Won;Li, Liming
通讯作者：
Li, Liming
DOI：
10.1073/pnas.0910163107
发表时间：
2010-04-06
影响因子：
11.1
作者：
Ader, Christian;Frey, Steffen;Baldus, Marc
通讯作者：
Baldus, Marc
影响因子：
4.8
作者：
Alexandrov, Ilya M.;Vishnevskaya, Aleksandra B.;Ter-Avanesyan, Michael D.;Kushnirov, Vitaly V.
通讯作者：
Kushnirov, Vitaly V.