Solution NMR determination of hydrogen bonding and base pairing between the glyQS T box riboswitch Specifier domain and the anticodon loop of tRNA(Gly).
Solution NMR determination of hydrogen bonding and base pairing between the glyQS T box riboswitch Specifier domain and the anticodon loop of tRNA(Gly).
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DOI：
10.1016/j.febslet.2013.09.003
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发表时间：
2013-11-01
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Nikonowicz EP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chang AT;Nikonowicz EP
在革兰氏阳性细菌中，tRNA 依赖性 T 盒核糖开关通过转录减弱机制调节许多氨基酸生物合成和氨酰基-tRNA 合成酶基因的表达。 T 盒核糖开关的指定域包含与 tRNA 反密码子互补的指定序列，其侧翼是高度保守的嘌呤核苷酸，可能导致涉及 tRNA 不变 U33 的第四个碱基对。我们证明 T 盒指定域和 tRNA 之间的相互作用由三个 Watson-Crick 碱基对组成，并且 U33 通过分子内氢键赋予复合物稳定性。 Specifier 结构域环 E 基序内增强的堆积可以稳定复合物并有助于同源 tRNA 选择。
In Gram-positive bacteria the tRNA-dependent T box riboswitch regulates the expression of many amino acid biosynthetic and aminoacyl-tRNA synthetase genes through a transcription attenuation mechanism. The Specifier domain of the T box riboswitch contains the Specifier sequence that is complementary to the tRNA anticodon and is flanked by a highly conserved purine nucleotide that could result in a fourth base pair involving the invariant U33 of tRNA. We show that the interaction between the T box Specifier domain and tRNA consists of three Watson-Crick base pairs and that U33 confers stability to the complex through intramolecular hydrogen bonding. Enhanced packing within the Specifier domain loop E motif may stabilize the complex and contribute to cognate tRNA selection.
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