Solid state NMR and protein-protein interactions in membranes.
Solid state NMR and protein-protein interactions in membranes.
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DOI：
10.1016/j.sbi.2013.08.004
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发表时间：
2013-12
影响因子：
6.8
通讯作者：
Cross TA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Miao Y;Cross TA
近年来，固体核磁共振波谱学已迅速发展成为表征膜蛋白及其复合物的极好工具。在过去的几年中，膜蛋白，特别是螺旋膜蛋白的结构部分地由膜环境决定也变得清楚。因此，这种环境的建模由液晶脂质双层固态NMR产生了一个独特的工具，用于表征天然的构象状态，本地和全球的动态，和高分辨率的结构，这些蛋白质。蛋白质-蛋白质相互作用也可以受益于这种固态NMR在天然环境中表征膜蛋白的能力。这些复合物以寡聚体结构和与水溶性蛋白和其他膜蛋白的异源蛋白相互作用的形式存在。
Solid state NMR spectroscopy has evolved rapidly in recent years into an excellent tool for the characterization of membrane proteins and their complexes. In the past few years it has also become clear that the structure of membrane proteins, especially helical membrane proteins is determined, in part, by the membrane environment. Therefore, the modeling of this environment by a liquid crystalline lipid bilayer for solid state NMR has generated a unique tool for the characterization of native conformational states, local and global dynamics, and high resolution structure for these proteins. Protein-protein interactions can also benefit from this solid state NMR capability to characterize membrane proteins in a native-like environment. These complexes take the form of oligomeric structures and hetero-protein interactions both with water soluble proteins and other membrane proteins.
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