Order, dynamics and metal-binding in the lead-dependent ribozyme.
Order, dynamics and metal-binding in the lead-dependent ribozyme.
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铅依赖性核酶的顺序、动力学和金属结合。
DOI：
--
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发表时间：
1998
影响因子：
5.6
通讯作者：
A. Pardi
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
P. Legault;C. G. Hoogstraten;E. Metlitzky;A. Pardi
体外选择的铅依赖性核酶是已知催化RNA基序中最小和最简单的，并且对二价铅具有独特的金属离子特异性。通过核磁共振和化学探针实验对该核酶的构象和动力学进行了分析。已对1H、13 C和15 N共振进行了完整的归属，并且在Pb 2+、Mg 2+或高浓度Na+存在下的NMR化学位移变化表明，添加活化剂（Pb 2+）或抑制剂后没有显着的结构变化（Mg 2+）二价离子。13 C NMR弛豫数据表明，该核酶中的活性位点残基在不同的时间尺度上有很大的动态波动。化学探针和核磁共振实验的结合揭示了铅依赖性核酶的活性位点的图片，具有有序和动态的功能。
The in vitro selected lead-dependent ribozyme is among the smallest and simplest of the known catalytic RNA motifs and has a unique metal ion specificity for divalent lead. The conformation and dynamics of this ribozyme are analyzed here by NMR and chemical probing experiments. Complete assignments of the 1H, 13C, and 15N resonances have been made, and the NMR chemical shift changes in the presence of Pb2+, Mg2+ or high concentrations of Na+ show that there is no significant structural change upon addition of either activating (Pb2+) or inhibitory (Mg2+) divalent ions. The 13C NMR relaxation data indicate substantial dynamic fluctuations on various time-scales for active-site residues in this ribozyme. The combination of chemical probing and NMR experiments reveals a picture of the active site for the lead-dependent ribozyme that has both ordered and dynamic features.
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