Protein structural dynamics revealed by site-directed spin labeling and multifrequency EPR.
Protein structural dynamics revealed by site-directed spin labeling and multifrequency EPR.
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通过定点自旋标记和多频 EPR 揭示蛋白质结构动力学。
DOI：
10.1007/978-1-62703-658-0_4
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发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Nesmelov,YuriE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nesmelov,YuriE
自旋标记蛋白质的多频电子顺磁共振（EPR）是一种研究蛋白质在100 ps ~ 100 ns转动相关时间尺度上动力学的有力光谱技术。氮氧自由基自旋探针，连接到半胱氨酸残基，报告内的标记位点的局部拓扑结构，蛋白质结构域重定向的动力学，和蛋白质在溶液中的全球翻滚。由于自旋探针的磁张量各向异性，其迁移率直接反映在EPR线型上。多频方法显著降低了EPR谱解释的模糊性。本章所描述的方法提供了一个实际的指导方针，可以用来进行实验和数据分析。
Multifrequency electron paramagnetic resonance (EPR) of spin-labeled protein is a powerful spectroscopic technique to study protein dynamics on the rotational correlation time scale from 100 ps to 100 ns. Nitroxide spin probe, attached to cysteine residue, reports on local topology within the labeling site, dynamics of protein domains reorientation, and protein global tumbling in solution. Due to spin probe’s magnetic tensors anisotropy, its mobility is directly reflected by the EPR lineshape. The multifrequency approach significantly decreases ambiguity of EPR spectra interpretation. The approach, described in this chapter, provides a practical guideline that can be followed to carry out the experiments and data analysis.
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