Proteins as strongly correlated protonic systems.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2011.09.036
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发表时间：
2012-03-09
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Stuchebrukhov A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Couch V;Stuchebrukhov A
确定酶的质子化状态在计算生物物理学中是一个具有挑战性的问题，这在很大程度上是由于存在大量可能的质子化构型。通过蒙特卡罗模拟和异步动力学模拟以及一种新的特征向量分析，研究了呼吸复合体I的质子态动力学。对许多低洼状态进行了识别和检查。分析表明，质子态形成一个准连续的能带，这些能带是高度关联的，并且是不均匀的。许多态具有相似的能量，但它们的质子组成有很大的不同。为了从一种这样的状态转换到另一种状态，必须同时交换大量的质子，这就提出了这样的系统质子化动力学的遍历性问题。
Determination of the protonation state of enzymes is a challenging problem in computational biophysics largely due to the vast number of possible protonic configurations. The protonation state dynamics of respiratory complex I was investigated via Monte Carlo and asynchronous dynamics simulations and a novel eigenvector analysis. Many low lying states were identified and examined. The analysis revealed that the protonic states form a quasi-continuous band of energies, which are highly correlated and inhomogeneous. Many states have similar energies, but differ significantly in their protonic composition. In order to transfer from one such state to another, a large number of protons should be exchanged simultaneously raising the question of the ergodicity of protonation dynamics of such systems.
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